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ECUACIÓN CINÉTICA DE MICHAELIES MENTEN

Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combinareversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molécula desustrato se muestra a continuación:



La ecuación de Michaelis-Menten que rige la cinética enzimática indica que V=Vmáxx[S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reacción; Vmáx esla velocidad máxima del sistema, [S] es la concentración de substrato y Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzima-substrato y que equivale a la concentración desubstrato con la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima del sistema. Con valores muy bajos de [S] se puede despreciar el valor [S] del denominador, de manera queV=Vmáxx[S]/Km=k x [S], donde k=Vmáx/Km. Por el contrario, con valores muy altos de [S], se puede despreciar el valor Km del denominador, de modo que V=Vmáx× [S]/[S], es decir, V=Vmáx, lo que refleja que conconcentraciones altas del substrato, el sistema funciona a una velocidad constante, que es equivalente a la velocidad máxima.
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchasreacciones enzimáticas. Su nombre es en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y paracondiciones de estado estacionario, o sea que la concentración del complejo enzima-sustrato es constante. La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudiosproporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa...