Enzimas 2ºbto

7. Biocatalizadores: Enzimas
ENZIMAS
Son proteínas sintetizadas por los seres vivos cuya función es catalizar determinadas reacciones bioquímicas, es decir, incrementar la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación necesaria para la misma.
Por eso decimos que son biocatalizadores.
Modifican químicamente a las sustancias a las que se unen (sustratos) que son transformadasen otras sustancia distintas (productos).
Nota: Existen algunos ARN con función biocatalizadora (ribozimas), pero la inmensa mayoría de biocatalizadores son proteicos.
7.1. Composición de las enzimas
El componente principal de todas las enzimas es de carácter proteico, es decir, una cadena polipeptídica (o varias).
De hecho, algunas enzimas son exclusivamente proteicas.
Otras enzimas, porel contrario, presentan una parte proteica y otra parte no proteica. Estas enzimas se denominan holoenzimas. En ellas hablamos de:
* Apoenzima: Es la parte proteica del holoenzima.
* Cofactor: Es la parte no proteica del holoenzima. A su vez, los cofactores pueden ser:
* Cofactores metálicos: Son cationes metálicos que suelen requerirse para activar al enzima. Hacen que laenzima adopte una estructura adecuada para unirse al sustrato. Ej.: Mg2+, Zn2+, Ca2+, Mn2+, Fe2+…
* Coenzima: Son moléculas orgánicas más o menos complejas que intervienen en el mecanismo catalítico (ej. donan o ceden electrones) o favorecen la unión del sustrato. Ej.: NAD+, FAD, NADP+, coenzima A…
Algunas enzimas pueden requerir de ambos tipos de cofactores.
La uniónapoenzima-cofactor puede ser de dos tipos:
* Débil y transitoria (mediante enlaces no covalentes). Es muy común en coenzimas aceptoras de electrones (ej. NAD+) y en todos los cationes.
* Fuerte y permanente (mediante enlaces covalentes). En este caso el cofactor es una coenzima y se le denomina grupo prostético (ej. grupo hemo de los citocromos).
La apoenzima por sí sola es inactiva. Solocuando se une al cofactor o cofactores necesarios puede realizar su función (es decir, cuando la holoenzima está completa).
Por supuesto, las enzimas como cualquier proteína pueden inactivarse si sufren una desnaturalización (como toda proteína, tienen estructuras primaria, secundaria, terciario y, algunas, cuaternaria).
7.2. Estructura de las enzimas
Las enzimas son básicamente proteínas(total o mayoritariamente en el caso de las holoenzimas), formadas por aminoácidos.
En la cadena polipeptídica podemos hablar de 4 tipos de aminoácidos según su importancia en la función catalítica:
* Aminoácidos no esenciales: podrían suprimirse o cambiarse por otro sin que la enzima perdiese su actividad.
* Aminoácidos estructurales: no intervienen directamente en la catálisis, pero sise suprimen o sustituyen, la enzima pierde su estructura y, por tanto, su actividad.
* Aminoácidos de unión: actúan sujetando y orientando al sustrato.
* Aminoácidos catalíticos: responsables de la catálisis.
Los dos últimos determinan la zona más importante de la enzima al ser en ella donde se lleva a cabo la reacción enzimática: el centro activo.
CENTRO ACTIVO
Es la porción de laenzima responsable del reconocimiento y sujeción del sustrato y de llevar a cabo la catálisis.
El centro activo presenta varias características:
* Está formado por unos pocos aminoácidos, por lo que supone solo una pequeña porción en relación al tamaño total de la enzima.
* Suele encontrarse en el interior de una hendidura de la enzima.
* La unión enzima-sustrato se establece porinteracciones no covalentes (débiles) entre ciertos grupos funcionales del sustrato con varias cadenas laterales de la enzima. Esto supone que debe existir cierta complementariedad entre la forma del sustrato y la del centro activo.
En el centro activo pueden distinguirse dos sitios:
* Sitio de unión: Su misión es orientar y fijar el sustrato a la enzima, lo que supone reconocer el...