Enzimas Teoria

FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS

1. ENZIMAS
1.1 ASPECTOS GENERALES
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas
Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran
su consecución (Figura 1).

Figura 1. Reacción catalizada por una enzima

1.2 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es
doble y explica que no se formen subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima
ejerce su acción catalítica. El enzima sacarasa actúa sobre la sacarosa, laamilasa sobre el almidón.

1

2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima
específico. Por ejemplo, el enzima sacarasa es muy especifico: rompe el enlace
glucosidico de la sacarosa
Sin embargo hay distintos grados de especificidad. La sacarasa es muy específico
de la sacarosa (sustrato natural), mientras que la maltosa y la isomaltosa son
sustratos análogos. El enzimaactúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural
y con menos eficacia sobre los sustratos análogos
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que
representa el estado de transición.

E+S

ES

E+P

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:
puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc, en un lugar específico, el
centro activoo sitio activo. Este centro es una pequeña porción del enzima,
constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

1.3 SITIO ACTIVO
Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas
sitio activo. El sitio activo está formado por las cadenas laterales de residuos
específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente
alresto de la proteína. Este sitio es afín por la estructura tridimensional del sustrato
(Figura 2).

enzima

+
sustrato
sitio activo
sitio activo
vacío

ocupado
2

Figura 2. Representación de la formación del complejo enzima-sustrato.
Es decir, el sitio activo esta formado por ciertos aminoácidos que forman un
microambiente característico dentro de la propia cadena y que llevan a cabo la
reacción;generalmente existe sólo uno por molécula de enzima.
Las enzimas adquieren su poder catalítico cuando presentan una estructura
secundaria y terciaria muy específica, de tal manera que los aminoácidos
componentes

del

sitio

activo

se

encuentran

vecinales

formando

dicho

microambiente. Así por ejemplo, la quimotripsina crea su centro activo con los
aminoácidos histidina y serina localizados enlas posiciones 57 y 195 respectivamente;
se puede decir que forzosamente esta molécula debe adquirir una estructura
tridimensional, de tal manera que dichos aminoácidos sean adyacentes.

1.4 EFICIENCIA CATALITICA
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y
transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no
catalizada (Tabla 1). Típicamente,cada molécula de enzima es capaz de transformar
cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto. El número de
estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada
segundo, se conoce como el número de recambio.
Tabla1 . Eficiencia de las reacciones catalizadas por algunas enzimas
Enzima
Anhidrasa carbónica
Corismato mutasa
Triosafosfato isomerasa
Carboxipeptidasa AAMP nucleosidasa
Nucleasa estafilococal

Velocidad en
ausencia de enzima

Velocidad de
reacción cat alizada

Rendimiento

1.3 X 10 –1
2.6 X 10 –5
4.3 X 10 –6
3.0 X 10 –9
1.0 X 10 –11
1.7 X 10 -13

1.0 X 10 6
50
4300
578
60
95

7.7 X 10 6
1.9 X 10 6
1.0 X 10 9
1.9X 10 11
6.0 X 10 12
5.6 X 10 14

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1.2.8 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
A cada enzima se le asignan dos nombres. El primero es corto y es...