ENZIMAS Y CINETICA ENZIMATICA Clase

ENZIMAS

BIOQUIMICA CLINICA
Blgo. Ricardo Racchumi Escalante

ASPECTOS GENERALES
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Prácticamente todas las reacciones
químicas que tienen lugar en los seres
vivos están catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.

ASPECTOS GENERALES
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La sustancia sobre la que actúa el enzima se
llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del
enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado
por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico,
formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados losproductos el enzima
puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

1.- El enzima y su sustrato 2.- Unión al
centro activo
3.- Formación de
productos

PROPIEDADES DE LOS
ENZIMAS
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Las propiedades de los enzimas derivan del
hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores.
Así, cambios en la conformación suelen ir
asociados en cambios en la actividad
catalítica. Los factores que influyen demanera
más directa sobre la actividad de un enzima
son:
pH
temperatura
cofactores

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
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Una molécula de enzima no tiene por qué actuar
siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar
modulada por:
cambios en el pH
cambios en la temperatura
presencia de cofactores
las
concentraciones del sustrato y de los productos fi
nales
presenciade inhibidores
modulación alostérica
modificación covalente
activación por proteolisis
isoenzimas

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
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Los enzimas poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Comola conformación de las proteínas depende,
en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica. Este es el llamado
pH óptimo.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
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La mayoría de los enzimas son muy sensibles a
los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o
por debajo del pH óptimo pueden afectardrásticamente su actividad.
Ej, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene
a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la proteína,
los seres vivos han desarrollado sistemas más
o menos complejos para mantener estable el
pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDADENZIMÁTICA

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

 
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
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En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC
de incremento, la velocidad de reacción se
duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan adesnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Por
encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y
la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRELA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
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A veces, un enzima requiere para su función la
presencia de sustancias no proteicas que colaboran en
la catálisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el
cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Cuando los cofactores...