Cinetica enzimatica

CINÉTICA
ENZIMÁTICA

Enzimas
generalidades

Catalizadores biológicos que controlan reacciones bioquímicas
Las enzimas son proteínas, con pocas excepciones
Se clasifican según la reacción quecatalizan
Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación
nativa
Sus MW tienen valores de 12 x 103 hasta 106
Se encuentran en concentraciones 10-10 a 10-8 M
Para su actividad puedenrequerir:
cofactores (como iones inorgánicos: Cu2+, Fe2+ o Fe3+)
coenzimas (complejo orgánico u organometálico : coenzima A)

Análisis cinético
Mecanismo de Michaelis-Menten

Este modelo explica laspropiedades cinéticas de
las enzimas.
La velocidad de la catálisis
(V)
varia
con
la
concentración de sustrato.

CINÉTICA ENZIMÁTICA
En reacciones no enzimáticas
La velocidad de reacción incrementa conlas
concentraciones
En reacciones catalizadas enzimáticamente
La velocidad solo incrementa con las concentraciones
hasta que alcanza un cierto valor límite (saturación
del enzima por el substrato):
Vmax.
Velocidad máxima
¡La mayor parte de las enzimas siguen estas
pautas de comportamiento cinético!

Representando la velocidad inicial
de la reacción enzimática a diferentes
concentraciones desustrato (resto de
condiciones constantes), se demuestra
que ésta alcanza un valor máximo.

Métodos enzimáticos de análisis

5

Ecuación de Michaelis - Menten
El mecanismo de las reacciones enzimáticas
fueinterpretado por Michaelis y Menten.
El caso mas simple de reacción enzimática, implica
la reacción de un substrato (S) con un enzima (E) para
formar el complejo activado (ES).
El complejo sedescompone originando el producto (P)
y el enzima o bien se revierte hacia el substrato.

E

+

S

ES

P

+

E

Métodos enzimáticos de análisis

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Ecuación de Michaelis-Menten
k1
E+S

k3
ES

P+E

k2
k4 *En la reacción enzimática aparecen implicadas
tres ecuaciones de velocidad:

Velocidadf = k1 [E0 - ES] [S] formación de ES
Velocidadd = k2[ES]
descomposición de ES
Velocidadp = k3 [ES]
formación de...