Enzimas

GUIA DE ESTUDIO SOBRE ENZIMAS (II)
INHIBIDORES, REGULACION Y MECANISMOS ENZIMATICOS

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

¿Qué es un Inhibidor Enzimático?
Son agentes moleculares que interfieren en la catálisis, haciendo más lentas o deteniendo las reacciones.

¿Qué efecto tienen algunos fármacos sobre las enzimas?
Los fármacos inhiben la enzima que cataliza la síntesis de compuestos que producendolor. (Ejemplo: aspirina, inhibe la síntesis de prostaglandinas).

¿Qué diferencia existe entre inhibidores reversibles e irreversibles?
Un inhibidor reversible se puede unir a la enzima pero también se puede separar de la misma. Un inhibidor irreversible daña o destruye un grupo de la enzima que es esencial para su actividad.

¿Cuáles son los tipos de inhibición reversible?
-Competitiva: el inhibidor compite con e sustrato por el sitio activo de la enzima.
- Acompetitiva: el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes, pero el inhibidor no puede unirse a la enzima libre.
- Mixta: el sustrato y el inhibidor se unen en sitios diferentes, pero el inhibidor sí se puede unir a la enzima libre.

¿En qué sitio del enzima se une un inhibidor competitivo?
En elsitio activo de la enzima.

¿Qué efecto se consigue al incrementar la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor competitivo?
Se cambia el sentido de la competición a favor del sustrato, ya que al incrementar la concentración de sustrato se minimiza la probabilidad de que se fije una molécula de inhibidor, por lo que la reacción muestra una Vmax normal.

En la inhibicióncompetitiva, ¿resultan afectados los datos cinéticos (Km y Vmax)?
Vo se aproxima a Vmax y disminuye Vmax y Km. Esto se observa en enzimas con dos o más sustratos.

¿Qué estructura química debe tener un compuesto para actuar como inhibidor competitivo?
Su estructura debe parecerse a la del sustrato.

¿A qué complejo se une un inhibidor acompetitivo?
Al complejo ES (enzima-sustrato).

¿Qué efecto seconsigue al incrementar la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor acompetitivo?
Al incrementar la concentración de sustrato, Vo se aproxima a Vmax/α´.

En la inhibición acompetitiva, ¿cómo resultan afectados los datos cinéticos (Km y Vmax)?
El inhibidor no competitivo afecta a Vmax pero no a Km.

¿En qué tipos de enzimas se presenta la inhibición acompetitiva?
En enzimascon dos o más sustratos.

¿En qué sitio del enzima o a qué complejo se une un inhibidor no competitivo puro?
Complejo ES.

En la inhibición no competitiva, ¿cómo resultan afectados los datos cinéticos (Km y Vmax)?
Afecta a Vmax pero no a Km.

¿Qué aspecto presentan las representaciones doble recíproca (Lineweaver-Burk) para la inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva pura?
Lagráfica de dobles recíprocos ofrece una forma fácil de determinar si un inhibidor es competitivo, acompetitivo o mixto.

¿Cómo actúa un inhibidor irreversible?
Los inhibidores irreversibles se combinan o destruyen un grupo de la enzima que es esencial para su actividad. También pueden formar una asociación covalente muy estable.

¿Qué utilidad práctica tienen algunos inhibidoresirreversibles?
Para estudiar los mecanismos de reacción. Los aminoácidos con funciones catalíticas clave en el sitio activo pueden ser identificados determinando que aminoácido se ha unido covalentemente a un inhibidor después de la inactivación de la enzima.

¿Qué estructura posee el gas nervioso fluorofosfato dediisopropilo (DFP), y en qué forma reacciona con un residuo de serina en su formanucleofílica?
El residuo de serina activado puede ser caracterizado mediante una reacción irreversible entre el grupo hidroxilo de su cadena lateral y el DFP. De todas las serinas presentes en la proteína, únicamente la serina catalíticamente activa reacciona con el DFP para formar un éster fosfato.
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¿Cómo reacciona el DFP con la acetilcolinesterasa y qué efecto produce sobre un organismo vivo?...