enzimas


Enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteínas  y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia dela enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamenteselectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, de forma que se acelera sustancialmentela tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción nocatalizada.






Aspecto general de las enzimas

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicoscatalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menoreficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.



Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintasrodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucradaen el proceso de transformación deazúcares en energía en las células.







Estructura de las enzimas
Como toda proteína, las enzimas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos, que cumplen funciones diferenciadas. Entre éstos tenemos los no esenciales, estructurales, de unión y catalíticos.
Los aminoácidos no esenciales: pueden ser reemplazados, y en algunos casos eliminadossin una pérdida significativa en la función o conformación de una enzima.
Los aminoácidos estructurales: son vitales para la conformación de la enzima, "forman su esqueleto".
Los aminoácidos de unión: participan en la asociación entre la enzima y el sustrato.
Los aminoácidos catalíticos: participan activamente en la transformación del sustrato.
La "estructura" de una enzima puede explicarseen función de los residuos de estos cuatro tipos de aminoácidos. Obviamente, los residuos estructurales, de unión y catalíticos pueden considerares esenciales y cualquier modificación de éstos disminuye la actividad enzimática. De hecho, si el residuo es particularmente crucial, como en el caso de un residuo clave en la unión o cualquier residuo catalítico, resulta una pérdida total de la...