Enzimas

1. ENZIMAS.

1.1 Concepto de catálisis. Reacciones metabólicas y enzimas.
Las E son proteínas muy especializadas encargadas de catalizar (biocatalizadores) las reacciones de los Sª biológicos  su velocidad. Tienen un gran poder catalítico y de especificidad respecto a los S.
Las enzimas son sintetizadas por los s.v; la mayoría son proteínas globulares, aunque existen ARN con propiedadescatalizadoras (ribozimas).

1.2 Importancia y propiedades
Por el hecho de ser catalizadores químicos, los E no se consumen en las reacciones que catalizan, por ello se requieren en cantidades mínimas.
La mayoría de las reacciones catalizadas por E son entre 103 y 1010 más rápidas que si se produjesen sin catalizador.
Por otro lado, por ser moléculas proteicas se alteran por calor, pH ydisoluciones salinas [], perdiendo su actividad E por desnaturalización.
La especificidad de los E puede ser casi absoluta. Puede ser específica a nivel de acción (solo realiza un tipo de acción sobre un S o especificidad a nivel de S (para un determinado S sólo existe un E adecuado / hay incluso casos de especificidad entre S que se diferencian sólo en su estereoquímica.
Muchos Enzimas se asocian acatalizadores no proteicos = Cofactores para ser funcionales. Ej: Zn2+, Fe2+, Cu2+ o Mg2+. Otros llamados Coenzimas son biomoléculas o sustancias derivadas de las vitaminas (CoA, NAD, o FAD). Se llama Holoenzima al complejo formado por la unión del cofactor o coenzima a la E, y Apoenzima a la parte proteica del E sin el cofactor, es no funcional. (completar con esquema – resumen de clase)

1.3Nomenclatura y clasificación
Aunque muchas enzimas se siguen denominando con nombres antiguos (pepsinas, tripsinas…) la forma más común de nombrarlas es con un prefijo que alude al sustrato que cataliza, seguido del tipo de reacción catalizada y por último el sufijo asa de esta forma tendríamos que la Glucosa 6 fosfato Isomerasa cataliza la reacción G6P  F6P. Además existe otra nomenclatura basadaen un código de 4 cifras y que recomienda la IEC (comisión internacional de Enzimas) donde la primera cifra indica la clase, la 2ª la subclase, la 3ª la subdivisión y la 4ª es específica de la enzima. Esta nomenclatura sólo se utiliza en la comunidad científica cuando se requiere una exacta identificación de los enzimas.
Los enzimas se clasifican en 6 grupos atendiendo a la reacción catalítica querealizan:
1. OXIDO-REDUCTASAS: catalizan reacciones redox, de perdida o ganancia de electrones. Se dividen en Deshidrogenasas (separan H de un sustrato y tiene como coenzima el FAD, NAD o NADP) y Oxidasas (ceden un electrón tomada de un sustrato al oxígeno molecular).
2. TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de determinados grupos funcionales de una molécula a otra. Según ese grupo funcionaltenemos transaminasas (transfiere NH3, transmetilasas.…)
3. HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrólisis. Se diferencian varias subclases según el tipo de enlace hidrolizado; carboxidasas, fosfatasas, peptidasas, esterasas…
4. LIASAS: catalizan reacciones de adición de grupos a dobles enlaces (C=O, C=C, C=N), o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos. Cataliza reacciones desoldadura o rotura sin que intervenga el agua. Ej; acetato descarboxilasa.
5. ISOMERASAS: catalizan reacciones de transferencia de grupos dentro de moléculas, dando formas isómeras, reacciones de isomerización. Ej: GP Isomerasa que G6P  F6P en glucólisis.
6. LIGASAS o SINTETASAS: catalizan reacciones de síntesis de nuevas moléculas utilizando para ello la energía liberada de la rotura o hidrólisisde ATP.

1.4 Mecanismos de la acción enzimática
A. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y COMPLEJO ACTIVADO.
Toda reacción química precisa de cierta cantidad de energía para activar los reactivos (energía de activación, Ea) y siempre es necesaria para iniciar una reacción. Como consecuencia de esta Ea las moléculas alcanzan un estado activado o de transición más energético, que corresponde a una situación...