Enzimas




Características
Composición química
En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el grupo prospético esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desmpeña un papel importante en la combinación de la proteina con el sustrato; otras veces este grupo prostético es derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4enmuchos casos resulta facil de separar de la molécula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimático; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar íntimamente ligados entre si para ser operativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:
*Solo proteínas, que difieren entre si por lasecuencia con que los aminoácidos están combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la tripsina)
*Los conjugados, separados en dos entidades químicas bien definidas: la coenzima y la apoenzima.
Estructura
Sitio activo
Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor que la del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la enzima está implicada en la formación delcomplejo; esta región que interacciona con el sustrato y en la que tiene lugar la reacción, se denomina sitio activo de la enzima. El sitio activo es una región tridimensional de la enzima con una distribución de los grupos única para posibilitar la unión a su sustrato específico. Dichos grupos del enzima no tienen por qué ser necesariamente consecutivos en la secuencia de la proteína y recibenel nombre de centros catalíticos.
Sensibilidad y especificidad
La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos. Cada célula contiene varios cientos de miles de compuestos diferentes, y existen muchas combinaciones posibles entre las reacciones químicas que estos compuestos pueden experimentar.
Clasificación
Diversidad
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo elsufijo -asa al nombre del sustrato, es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina (a urea y ornitina).
Tipo de reacción
A cada enzima se le asigna un número con cuatro componentes. Los tres primeros indican la clase, subclase y sub-subclase, respectivamente, y elúltimo es un número 75Tema 7. Enzimas Bioquímica de orden. Así, por ejemplo, la enzima alcohol deshidrogenasa, que cataliza la oxidación de etanol a acetaldehído, y por lo tanto pertenece al grupo 1, se designa como EC 1.1.1.1.
1: Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reducción)
2: Transferasas (transfieren grupos funcionales)
3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis),
4: Liasas (reacciones deadición a los dobles enlaces)
5: Isomerasas (reacciones de isomerización)
6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).
Campo de aplicación
Aplicación clínica
Aunque las posibilidades de utilización de las enzimas en la medicina y campos relacionados sea potencialmente inversa, en la actualidad el número concreto de aplicaciones es relativamente pequeño. No obstante losresultados obtenidos con este pequeño número de ideas afortunadamente son realmente excitantes y demuestran claramente la capacidad potencial existente en las técnicas empleadas.
Función
Las enzimas pueden regular su actividad para coordinar el metabolismo sin que existan normalmente acumulaciones de sustratos o productos entre las etapas de síntesis y degradación.
La función principal de las enzimases actuar como catalizadores de las reacciones de los seres vivos; Las reacciones necesarias para la célula (digestión de alimentos, envío de señales, contracciones musculares) sencillamente no se darían en ausencia de catalizadores. La enzima a través de su sitio activo propociona el ambiente especifico para hacer energéticamente más favorables reacciones que en ausencia de catalizadora...