ENZIMAS

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ENZIMAS

2

NOMENCLATURA DE ENZIMAS

NOMBRES PARTICULARES

http://es.wikipedia.org/wiki/Papa
%C3%ADna

TRIPSINA

http://es.wikipedia.org/wiki/Tripsina

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PAPAÍNA

NOMBRES SISTEMÁTICOS

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz12.htm
#p

4

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3
partes:

https://elrinconcicodelaciencia.wordpress.com/tag/proteasa/

5

EJEMPLO:PROTEASA

6

COMISIÓN ENZIMÁTICA (EC)

Nombre sistemático:

Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Aceptor

Número sistemático
Enzyme
Comission

Grupo

Subgrupo

EC 2.7.1.1

Enzima

Sub-subgrupo

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Donador

•EC 1. Oxidorreductasas
•EC 2. Transferasas
•EC 3. Hidrolasas
•EC 4. Liasas

•EC 6. Ligasas

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•EC 5. Isomerasas

EC 1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción

Aox +Bred

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Ared + Box

EJEMPLOS DE OXIDORREDUCTASAS
1. Deshidrogenasas
2. Oxidasas
3. Peroxidasas
4. Oxigenasas
5. Hidroxilasas
6. Reductasas
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EC 2. Transferasas
Catalizan reacciones de
transferencia de grupo:
A-X + B

A + B-X

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2.1.-.2.2.-.2.3.-.2.4.-.2.5.-.2.6.-.2.7.-.2.8.-.-

Grupos monocarbonados
Grupos aldehido o ceto
Aciltransferasas
Glicosiltransferasas
Alquil- o AriltransferasasGrupos nitrogenados
Grupos fosfato
Grupos sulfato

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Clasificación de las transferasas

EC 3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis

A-B + H2O

Tripsina, Pepsina, Papaína.
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EJEMPLOS:

A-OH + H-B

Clasificación de las hidrolasas
3.1.-.3.2.-.3.3.-.3.4.-.3.5.-.-

Esterasas
Glicosidasas
Éter hidrolasas
Péptido hidrolasas
Acil anhídrido hidrolasas

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EC 4. Liasas
Catalizan reaccionesreversibles de adición
de un grupo a un doble enlace:

AXB

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A=B + X

EJEMPLOS DE LIASAS

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EC 5. Isomerasas

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Catalizan reacciones de isomerización

EC 6. Ligasas

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Catalizan la unión covalente de 2 moléculas
acopladas con la ruptura de un enlace
pirofosfato:

ENZIMAS COMO CATALIZADORES

http://tareaescolar.co/tareaescolar/naturales/Enzimas.htm

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20http://tareaescolar.co/tareaescolar/naturales/Enzimas.htm

ESPECIFICIDAD

http://evidenzima.blogspot.com/2010/08/especificidad-de-los-enzimas.html

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TIPOS DE ESPECIFICIDAD
Especificidad estereoquímica
Especificidad baja

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Especificidad de grupo

Modelo llave cerradura
propuesto por E. Fisher

SITIO ACTIVO
http://biologia.laguia2000.com/wpcontent/uploads/2012/01/enzima.gif
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/i
magenes/protido/hemoglobine.gif

Modelo propuesto por D.
Koshland

Adquieren su poder
catalítico

Solo existe un sitio activo por molécula de
enzima

http://www.colegioglenndoman.edu.co/imag
enes%202011%20aula/bioquim3.jpg

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http://2.bp.blogspot.com/_D5Y1cJ2YClA/TKfvpr9uuGI/AAAAAAA
AADA/6umgKYgXXmE/s1600/2457_367.jpg

Badui,S. 2013. Bioquímica de los alimentos

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Histidina, Acido glutámico y Acido aspártico son aa mas abundantes en los sitios catalíticos
 El sitio activo contiene cadenas laterales de aa que participan en la unión del sustrato y
catálisis.

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS

1. Efecto del pH
 La mayoría de las enzimas disponen de
un rango de pH relativamente estrecho
en el que presentan una actividad
optima y sedesactiva a pH extremos.

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Badui,S. 2013. Bioquímica de los alimentos

 Para aplicación en alimentos,
hay que considerar que el pH
varia entre 3.0 y 7.0, excepto
en las frutas y sus derivados
en donde el pH llega a ser 2.2.

Badui,S. 2013. Bioquímica de los alimentos

 Valores extremos de pH pueden inducir la desnaturalización de la enzima, porque la
estructura de la molécula proteicacatalíticamente depende del carácter iónico de las
cadenas laterales de los aa.

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http://www.webs.ulpgc.es/nu
tranim/tema5f.jpg

2. Efecto de la Temperatura
 Valores extremos de pH pueden inducir la desnaturalización de la
enzima, porque la estructura de la molécula proteica catalíticamente
depende del carácter iónico de las cadenas laterales de los aa.

http://bibliotecadigital.ilce.edu.mx/sit...