Enzimas
Páginas: 2 (496 palabras)
Publicado: 12 de octubre de 2010
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El proceso enzimático sigue las siguientes etapas:
En primer lugar el sustrato (S) y la enzima(E) se unen y forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formado el complejoenzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).
El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitio obtener una ecuación, ecuación de Michaelis-Mente en donde lavelocidad de la acción de un enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las características del enzima, la afinidad del enzima por el sustrato y el poder catalíticodel enzima:
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es laafinidad (predomina la forma ES).
La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzimase encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el nombre de número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto porunidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma al sustrato.
Larepresentación gráfica de la velocidad en fución de la concentración de sustrato:
Del estudio del modelo se desprende que la velocidad de transformación de sustrato en producto en una reacción enzimáticadepende:
* La cantidad de sustrato presente. [S] * La afinidad del enzima por el sustrato. Km * La cantidad de enzima presente. [E] * El poder...
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El proceso enzimático sigue las siguientes etapas:
En primer lugar el sustrato (S) y la enzima(E) se unen y forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formado el complejoenzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).
El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitio obtener una ecuación, ecuación de Michaelis-Mente en donde lavelocidad de la acción de un enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las características del enzima, la afinidad del enzima por el sustrato y el poder catalíticodel enzima:
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es laafinidad (predomina la forma ES).
La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzimase encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el nombre de número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto porunidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma al sustrato.
Larepresentación gráfica de la velocidad en fución de la concentración de sustrato:
Del estudio del modelo se desprende que la velocidad de transformación de sustrato en producto en una reacción enzimáticadepende:
* La cantidad de sustrato presente. [S] * La afinidad del enzima por el sustrato. Km * La cantidad de enzima presente. [E] * El poder...
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