Escala Zoologica Del Cuy
Contenidos
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8.
Introducción Biosíntesis Caseína Proteína del suero Otras proteínas La micela de caseína Métodos de análisis Propiedades funcionales
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1. Introducción
Proteína láctea Importancia
Fracción más importante y abundante de la leche excepto en rumiante que va a la par con los lípidos. Propiedades F-Q y funcionales derivadasde ellas • Estabilidad • Solubilidad • Desnaturalización Valor nutritivo Componentes minoritarios importantes (enzimas, Igs , inhibidores,...)
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95% PROTEÍNA NTOTAL 5% NNP (AA, derivados AA, aminas,...)
CASEÍNA PROTEÍNA TOTAL
~ 80% 26 g/kg pHi 4,6
αs1-CN αs2-CN β-CN κ-CN Otros (γ-CN, λ-CN) β-Lg α-La SA Igs Proteosa-Peptona
PROTEÍNAS SUERO
~ 20% 6 g/kg Sol. 4,6
PROTEÍNAS GLÓGULOGRASO (~0,35 g/kg) ENZIMAS
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2. Biosíntesis
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2. Biosíntesis
AA procedentes de la sangre (sobre todo esenciales como Met o Phe) y sintetizados enla glándula mamaria por intermediarios de ciclo del ácido cítrico y ruta glucolítica. Caseínas, α-La y β-Lg se sintetizan en los ribosomas del RER vía ADN y ARNm. Igs y SA proceden de la sangre Modificaciones co- y postranslacionales (Ap.Golgy) Liberación del péptido señal Fosforilación en Ser o Thr (proteínkinasa) Ser/Thr-X.Glu/SerP Glicosilación (glicosiltransferasa) Enlaces disulfuro (-S-S) de las Cys Incorporación de Ca2+ en α-La Las proteínas son transprotadas a la membrana apical, vía vesículas del Ap. Golgy y descargadas por exocitosis en el lumen alveolar.
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2. Biosíntesis
CONTROL HORMONAL Desarrollo de la glándulamamaria (estrógens, progesterona, HC) Insulina: estimula división celular del epitelio mamari Corticoides: efecto sobre receptores celulares que sintetizan los componentes de la leche Prolactina: iniciar y mantener la lactación Oxitocina: estimula contracción células epiteliales mamarias
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3. Caseína
Def.: proteína de la leche que precipita a pH 4,6 Propiedades
Todas tienen enlaces fosfato(fosfoproteínas) Proporción molar (4:1:4:1,6; αs1:αs2:β:κ) Posibilidad de enlaces hidrofóbicos (αs1 y β) Posibilidad de enlaces –S-S- (αs2 y κ) Hidrofobicidad y carga elevadas Estructura laxa y abierta, sin estructura organizada Prácticamente no pueden ser desnaturalizadas por que no tienen casi estructura 2a ni 3a Difieren en la distribución de la carga iónica y en la susceptibilidad a laagregación en presencia de Ca2+ Presencia de restos glicosilados (κ−CN) Gran heterogeneidad (fosforilación, glicosilación, proteolisis, variantes genéticas, especies moleculares proteicas,...)
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3. Caseína
Caseína Número de resíduos fosfato Sensibilidad al calcio 0,03 mol/L
αs1
8a9 +++
αs2
10 a 13 ++++
β
5 – a 4ºC + a 20ºC
κ
1a2 –––
Variación en la extinción específica a 280 nmcomo indicador de la desnaturalización por efecto de la urea
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Caseína αs1
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Caseína αs1
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Caseína αs1
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Caseína αs1
Estructura 1ª y 2ª (Mercier et al., 1971; Farrell et al., 1993)
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Caseína αs1
1 resíduo fosfoserilo
Zona hidrófoba Región con 6 resíduos P Estructura 3ª (Farrell et al., 1993) • 6-7 resíduos P en región muy ácida (43-80) con 12 funcionescarboxílicas • Segmento 100-199 muy hidrofóbico (7 de los 9 resíduos Tyr) con numerosas hojas β que permite explicar la fuerte propensión de esta caseína a asociarse entre ella misma a través de interacciones hidrofóbicas interproteínas por hojas β
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Caseína αs2
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Caseína αs2
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Caseína αs2
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Caseína αs2
Estructura 1ª (Brignon et al., 1977)
Estructura 2ª y 3ª(Rasmunsen et al., 1992)
Estructura paralela
Dímeros αs2-αs2 αs2-κ
Estructura antiparalela
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Caseína β
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Caseína β
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Caseína β
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Caseína β
Estructura 1ª y 2ª (Ribadeau-Dumas et al., 1972; Farrell et al., 1993)
Estructura 2ª poco ordenada: 7-13% hélices α y 13-22% hojas β, 1/3 curvaturas β y Prolil debido a numerosos enlaces Pro-Pro y Pro-X-Pro
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Caseína...
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