ESCISION DE PROTEINAS
Páginas: 6 (1257 palabras)
Publicado: 6 de julio de 2015
Bioinformática explicó: La escisión proteolítica
La escisión proteolítica es básicamente el proceso de romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en las proteínas. Este proceso se lleva a cabo por enzimas llamadas peptidasas, proteasas o enzimas de escisión proteolítica.
Las proteínas a menudo se someten a procesamiento proteolítico por las enzimas proteolíticas (proteasas específicas/ peptidasas) antes de la maduración final de la proteína. Las proteínas también pueden ser escindidos como un resultado del procesamiento intracelular de, por ejemplo, proteínas mal plegadas. Otro ejemplo de procesamiento proteolítico de las proteínas es proteínas o proteínas secretoras dirigidos a orgánulos, que tienen su péptido señal eliminada por peptidasas de señal específicos antes de suliberación al medio extracelular o orgánulo específico.
A continuación algunos procesos se enumeran en enzimas proteolíticas actúan sobre un sustrato de proteína.
Residuos de metionina N-terminal se eliminan a menudo después de la traducción.
Los péptidos señal o secuencias de direccionamiento se eliminan durante la translocación a través de una membrana.
Las proteínas virales que fuerontraducidos a partir de un ARNm monocistrónico se escinden.
Las proteínas o péptidos pueden ser escindidos y se utilizan como nutrientes.
Proteínas precursoras a menudo se procesan para producir la proteína madura.
La escisión proteolítica de las proteínas ha demostrado su importancia en los experimentos de laboratorio donde a menudo es útil para trabajar con fragmentos específicos de péptidos en lugar deproteínas enteras.
Las proteasas también tienen aplicaciones comerciales. Como ejemplo proteasas pueden ser utilizados como detergentes para la escisión de las manchas proteináceas en la ropa.
La nomenclatura general de posiciones de sitios de escisión del sustrato se formularon por Schechter y Berger, 1967-1968 [Schechter y Berger, 1967], [Schechter y Berger, 1968]. Se designan el sitio deescisión entre P1-P1 ', incrementando la numeración en la dirección N-terminal del enlace peptídico escindido (P2, P3, P4, etc ..). En el lado carboxilo del sitio de escisión la numeración se incrementa de la misma manera (P1 ', P2', etc. P3 '). Esto se visualiza en la figura 16.27.
Figura 16.27: Nomenclatura del sustrato peptídico. El sustrato se escinde entre la posición P1-P1 '.
Las proteasas amenudo tienen un sitio específico de reconocimiento, donde se escinde el enlace peptídico. Como ejemplo tripsina sólo escinde en residuos de lisina o arginina, pero no importa (con pocas excepciones) amino ácido que se encuentra en la posición P1 '(carboxiterminal del sitio de escisión). Otro ejemplo es Trombin que escinde si una arginina se encuentra en posición P1, pero no si una D o E seencuentra en posición P1 'al mismo tiempo. (Véase la figura 16.28).
Escisión de proteínas
La escisión de cadenas polipeptidicas (proteólisis) es una etapa importante en la maduración de muchas proteínas. Un ejemplo sencillo es la eliminación de la metionina inicial del extremo amino terminal de muchos polipeptidos.
Las modificaciones proteolíticas de los extremos aminos también tienen un papelfundamental en la translocacion de muchas proteínas a través de las membranas celulares, incluyendo la secreción de proteínas tanto en células bacterianas como en las eucariotas, así como las proteínas que van a formas parte de la estructura de la membrana plasmática, lisosomas, mitocondrias y cloroplastos
Estas proteínas son marcadas con secuencias amino terminales para transportarse a susdestinos finales, y estas secuencias son eliminadas de la cadena polipeptidica por escisión proteolica. Por ejemplo la secuencia señal amino terminal, formada aprox por 20 aminoácidos, marca las proteínas que se dirigen a la membrana plasmática en bacterias o al retículo endoplasmico en las eucariotas, mientras ocurre la traducción.
Esta secuencia señal es escindada por una proteasa de membrana...
La escisión proteolítica es básicamente el proceso de romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en las proteínas. Este proceso se lleva a cabo por enzimas llamadas peptidasas, proteasas o enzimas de escisión proteolítica.
Las proteínas a menudo se someten a procesamiento proteolítico por las enzimas proteolíticas (proteasas específicas/ peptidasas) antes de la maduración final de la proteína. Las proteínas también pueden ser escindidos como un resultado del procesamiento intracelular de, por ejemplo, proteínas mal plegadas. Otro ejemplo de procesamiento proteolítico de las proteínas es proteínas o proteínas secretoras dirigidos a orgánulos, que tienen su péptido señal eliminada por peptidasas de señal específicos antes de suliberación al medio extracelular o orgánulo específico.
A continuación algunos procesos se enumeran en enzimas proteolíticas actúan sobre un sustrato de proteína.
Residuos de metionina N-terminal se eliminan a menudo después de la traducción.
Los péptidos señal o secuencias de direccionamiento se eliminan durante la translocación a través de una membrana.
Las proteínas virales que fuerontraducidos a partir de un ARNm monocistrónico se escinden.
Las proteínas o péptidos pueden ser escindidos y se utilizan como nutrientes.
Proteínas precursoras a menudo se procesan para producir la proteína madura.
La escisión proteolítica de las proteínas ha demostrado su importancia en los experimentos de laboratorio donde a menudo es útil para trabajar con fragmentos específicos de péptidos en lugar deproteínas enteras.
Las proteasas también tienen aplicaciones comerciales. Como ejemplo proteasas pueden ser utilizados como detergentes para la escisión de las manchas proteináceas en la ropa.
La nomenclatura general de posiciones de sitios de escisión del sustrato se formularon por Schechter y Berger, 1967-1968 [Schechter y Berger, 1967], [Schechter y Berger, 1968]. Se designan el sitio deescisión entre P1-P1 ', incrementando la numeración en la dirección N-terminal del enlace peptídico escindido (P2, P3, P4, etc ..). En el lado carboxilo del sitio de escisión la numeración se incrementa de la misma manera (P1 ', P2', etc. P3 '). Esto se visualiza en la figura 16.27.
Figura 16.27: Nomenclatura del sustrato peptídico. El sustrato se escinde entre la posición P1-P1 '.
Las proteasas amenudo tienen un sitio específico de reconocimiento, donde se escinde el enlace peptídico. Como ejemplo tripsina sólo escinde en residuos de lisina o arginina, pero no importa (con pocas excepciones) amino ácido que se encuentra en la posición P1 '(carboxiterminal del sitio de escisión). Otro ejemplo es Trombin que escinde si una arginina se encuentra en posición P1, pero no si una D o E seencuentra en posición P1 'al mismo tiempo. (Véase la figura 16.28).
Escisión de proteínas
La escisión de cadenas polipeptidicas (proteólisis) es una etapa importante en la maduración de muchas proteínas. Un ejemplo sencillo es la eliminación de la metionina inicial del extremo amino terminal de muchos polipeptidos.
Las modificaciones proteolíticas de los extremos aminos también tienen un papelfundamental en la translocacion de muchas proteínas a través de las membranas celulares, incluyendo la secreción de proteínas tanto en células bacterianas como en las eucariotas, así como las proteínas que van a formas parte de la estructura de la membrana plasmática, lisosomas, mitocondrias y cloroplastos
Estas proteínas son marcadas con secuencias amino terminales para transportarse a susdestinos finales, y estas secuencias son eliminadas de la cadena polipeptidica por escisión proteolica. Por ejemplo la secuencia señal amino terminal, formada aprox por 20 aminoácidos, marca las proteínas que se dirigen a la membrana plasmática en bacterias o al retículo endoplasmico en las eucariotas, mientras ocurre la traducción.
Esta secuencia señal es escindada por una proteasa de membrana...
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