estructura de las proteinas

Estructura Primaria de las Proteínas

La estructura primaria de péptidos y de proteínas se refiere al número lineal y al orden de los aminoácidos presentes. La convención para la designación del orden de los aminoácidos es que el extremo N-terminal (es decir, el extremo que lleva el residuo con el grupo α-amino libre) está al extremo izquierdo (y el aminoácido número 1) y el extremo C-terminal(es decir, el extremo con el residuo que contiene al grupo α-carboxilo libre) está a la derecha.

Estructura Secundaria de las Proteínas
El arreglo ordenado de aminoácidos en una proteína le confiere formas de conformación regular a esa proteína. Esta conformación constituye la estructura secundaria de una proteína. En general las proteínas se doblan en dos amplias clases de estructurasllamadas proteínas globulares o proteínas fibrosas. Las proteínas globulares se doblan y enrollan de manera compacta, mientras que, las proteínas fibrosas son más filamentosas o alargadas. El carácter de la unión doble parcial del enlace peptídico define las conformaciones que una cadena polipeptídica puede asumir. En una proteína diversas regiones de la cadena del polipéptido pueden asumir diferentesconformaciones determinadas por la secuencia primaria de los aminoácidos.
α-Hélice
La α-hélice es una estructura secundaria común que se encuentra en proteínas de la clase globular. La formación de la α-hélice es espontánea y se estabiliza por uniones de hidrogeno entre los nitrógenos de la amida y los carbones del carbonil de los enlaces peptídicos que están separados por cuatro residuos deaminoácidos. Esta orientación de los puentes de H produce un enrollamiento helicoidal del péptido de tal forma que los grupos-R se encuentren hacia el exterior de la hélice y perpendiculares a su eje.

α-hélice típica
No todos los aminoácidos favorecen la formación de la α-hélice debido a las limitaciones estéricas de los grupos-R. Los aminoácidos tales como A, D, E, I, L y M favorecen la formaciónde α-hélices, mientras que, los aminoácidos G y P favorecen la interrupción de la hélice. Esto es particularmente cierto para P puesto que es un imino ácido basado en pirrolidina (HN=) cuya estructura restringe significativamente el movimiento sobre el enlace del péptido en el cual está presente, de tal modo, que interfiere con la extensión de la hélice. La interrupción de la hélice es importantepues introduce el plegamiento adicional del polipéptido para permitir la formación de proteínas globulares.
Hojas-β
Mientras que una α-hélice se compone de un solo arreglo lineal helicoidal de aminoácidos, las hojas-β se componen de 2 o más diferentes regiones de secuencias de por lo menos 5-10 aminoácidos. El plegamiento y la alineación de las secuencias del polipéptido están una junto a laotra para formar hojas-β que son estabilizadas por puentes de H entre los nitrógenos de la amida y los carbones del carbonil. Sin embargo, los puentes de H están presentes en las secuencias adyacentes opuestas del polipéptido esto es opuesto a la región contigua lineal de la α-hélice. Se dice que las hojas-β son plegadas. Esto se debe a la posición de los carbonos α del enlace peptídico el cual sealterna por encima y debajo del plano de la hoja. Las hojas-β son tanto paralelas como antiparalelas. En las hojas paralelas las cadenas adyacentes del péptido proceden en la misma dirección (es decir, la dirección de los extremos N-terminal y C-terminal es la misma), mientras que, en las hojas antiparalelo las cadenas adyacentes se alinean en direcciones opuestas. Las hojas-β se pueden representaren formato de bola y palillo o como cintas en ciertos formatos de la proteína.

Representación de bola y palillo de una hoja-β


Súper Estructura Secundaria
Algunas proteínas contienen una organización ordenada de las estructuras secundarias que forman dominios funcionales distintos o motivos estructurales. Los ejemplos incluyen el dominio de hélice-vuelta-hélice de las proteínas...