Hemoglobina y Mioglobina

Especialidad: Nutrición y dietética.

Asignatura: Hemoglobina y mioglobina.

Curso: Bioquímica de los alimentos.

2014

INTRODUCCIÓN

En este trabajo se va a describir a la hemoglobina y mioglobina, que son proteínas
globulares implicadas en el almacenamiento y transporte de oxígeno
respectivamente.

Las proteínas hem, mioglobina y hemoglobina, mantienen un aporte de oxígenoesencial para el metabolismo oxidativo. La mioglobina, una proteína monomérica del
músculo esquelético, almacena oxígeno como una reserva contra la privación del
mismo. La hemoglobina, una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta 02
hacia los tejidos, y favorece el transporte de C02 y protones hacia los pulmones. El
cianuro y el monóxido de carbono son letales porque alteran la funciónfisiológica de
las proteínas hem citocromo oxidasa y hemoglobina, respectivamente. La estructura
secundaria- terciaria de las subunidades de hemoglobina semeja a la de la
mioglobina. Sin embargo, la estructura tetramérica de la hemoglobina permite
interacciones cooperativas fundamentales para su función. Por ejemplo, el 2,3bisfosfoglicerato (BPG) promueve la liberación eficiente de O2 alestabilizar la
estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. La hemoglobina y la mioglobina
ilustran tanto relaciones entre estructura y función de proteína, como la base
molecular de enfermedades genéticas, como la drepanocitosis y las talasemias.

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA:
Las hemoglobinas son tetrámeros compuestos de pares de dos diferentes
subunidades polipeptídicas. Se usanletras griegas para designar cada subtipo de
unidad. La composición de subunidad de las hemoglobinas principales son a2β2
(HbA; hemoglobina normal del adulto), a2y2 (HbF; hemoglobina fetal), a2S2 (HbS;
hemoglobina de células falciformes) y a2δ2 (HbA2; una hemoglobina menor del
adulto). Las estructuras primarias de las cadenas β, γ y δ de la hemoglobina humana
están muy conservadas.
Cuandose compara con la hemoglobina se encuentra una gran similitud en su
estructura terciaria aunque sólo 24 de los 141 aminoácidos de las cadenas α y β
coinciden con los de la mioglobina. Esto demuestra que secuencias aparentemente
distintas pueden llegar a dar estructuras muy parecidas. No obstante cuando se
estudia la secuencia se pueden apreciar más similitudes (cambios conservativos).
Como eslógico, los residuos conservados entre mioglobina y hemoglobina tienen
papeles estructurales y funcionales clave.

MIOGLOBINA:
La mioglobina es una proteína monomérica relativamente pequeña que facilita la
difusión del oxígeno en los vertebrados. Es la responsable de suministrar oxígeno a
los tejidos musculares en los reptiles, aves y mamíferos.

¿Por qué la mioglobina no es adecuada comouna proteína de transporte de
02, pero es ideal para el almacenamiento de 02?

La relación entre la concentración, o presión parcial, de 02 (Po2) y la cantidad de 02
unido se expresa como una isoterma de saturación de 02. La curva de unión a
oxígeno para la mioglobina es hiperbólica; por ende, la mioglobina carga 02 con
facilidad a la Po2 del lecho capilar pulmonar (100 mm Hg). Sin embargo,dado que la
mioglobina sólo libera una pequeña fracción de su 02 unido a los valores de Po2 que
por lo general se encuentran en el músculo activo (20 mm Hg) o en otros tejidos (40
mm Hg), representa un vehículo ineficaz para el aporte de 02.
Cuando el ejercicio extenuante disminuye la Po2 del tejido muscular a alrededor de
5 mm Hg, la mioglobina libera 02 para la síntesis mitocondrial de ATP,lo que
permite que continúe la actividad muscular.

DIFERENCIAS ENTRE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA

DIFERENCIAS FUNCIONALES
CARACTERÍSTICA

hemoglobina

mioglobina

FUNCIÓN

o2transporte

o2 almacenamiento

LOCALIZACIÓN

eritrocitos

músculo esquelético

AFINIDAD O2 EN
PULMONES

alta

alta

AFINIDAD O2 EN
TEJIDOS

baja

alta

ESTRUCTURA
CURVA DE
DISOCIACIÓN...