Hemoglobina Y Mioglobina

Mioglobina.
La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es unahemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Durante períodos de privación de oxígeno la oximioglobina libera eloxígeno almacenado que se utilizara en los procesos metabólicos.
La estructura terciaria de la mioglobina es la de una proteína típica globular soluble en agua. Su estructura secundaria es inusual yaque contiene una alta proporción (75%) de la estructura secundaria α-helicoidal. Un polipéptido de la mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la A a la H, que estánconectadas por regiones cortas no helicoidales. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de la molécula son predominantemente de carácter hidrofóbico mientras que los expuestos en lasuperficie de la molécula son generalmente hidrofílicos, haciendo así la molécula relativamente soluble en agua.

Hemoglobina.
La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)]que se encuentra en los eritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los pulmones y de transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los mecanismos metabólicos aeróbicos.Para una descripción de los diversos tipos de estructuras tetramétricas de la hemoglobina ver la sección abajo Genes de la hemoglobina. Cada subunidad de una estructura tetramerita de la hemoglobinatiene un grupo prostético del hem idéntico al descrito para la mioglobina. Las subunidades comunes del péptido se señalan α, β, γ, y δ que se encuentran en las hemoglobinas funcionales comunes.
Aunquela estructura secundaria y terciaria de las subunidades de la hemoglobina son similares, reflejando una extensa homología en la composición de los aminoácidos, las variaciones que existen en la...