Hemoglobina
Páginas: 8 (1916 palabras)
Publicado: 20 de mayo de 2012
UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS (Universidad del Perú, DECANA DE AMERICA)
FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Escuela Académico Profesional de Medicina Veterinaria
Proteína globular de los eritrocitos cuya estructura 1960. se estableció en 1960. Fisiológicamente, es un pigmento vital para el aporte normal de oxígeno a tejidos. tejidos. Todos los mamíferos terrestres y las aves tienenhemoglobina. hemoglobina.
Hemoproteína: 96% Hemoproteína: proteína Globina (96%) y núcleo prostético grupo Hemo (4%). El grupo Hemo es una metaloporfirina o ferroporfirina que resulta de la combinación de Fe 34% porfirina. (0.34%) con una porfirina. Estructura cuaternaria – cuatro cadenas polipeptídicas: adultapolipeptídicas: 2 α y 2 β (hemoglobina adultaHbA) HbA); 2 α y 2 δ (forma minoritariade hemoglobina adulta- HbA2 adulta- HbA2- normal 2%); 2 α y 2 γ (hemoglobina fetal- HbF) fetal- HbF); la embrionaria con 2 ε y 2 α. Cadenas α tienen 141 aa, las no α 146 aa (β, γ, δ) aa, aa. y difieren en la secuencia de aa.
Modelos esquemáticos de las porfina. moléculas de pirrol y porfina. Cada anillo pirrólico es denominado núcleo, y se unen entre sí por (=CHenlaces de meteno (=CH-)
M VV
M
P M
M
P
porfirina. Modelo esquemático de la molécula de porfirina. M, propiónico. metilo; V, vinilo; P, ácido propiónico.
34% El hierro forma parte de la hemoglobina en 0.34% y actúa con una valencia de coordinación 6. De estas valencias, 4 se combinan con los N de los anillos porfirina; pirrólicos de la porfirina; mientras que los dos restantes se combinan con losglobina. imidazólicos de dos residuos de histidina de la globina. La combinación de la globina con el oxígeno se realiza mediante la ruptura de una valencia de hierro histidina, oxígeno-hierro. con la histidina, con formación de enlace oxígeno-hierro.
kD, La hemoglobina pesa 65 kD, son tetrámeros, péptidicas, que constan de 4 cadenas péptidicas, cada una de las cuales está unida a un grupo hemo.hemo.
Modelo esquemático de la estructura primaria de las proteínas
La orientación de cadenas polipeptídicas es completamente extendida (no es muy común), es mejor clasificarlas como α β hélice, hoja azar. plegada y al azar.
Modelos esquemáticos de la estructura secundaria de las proteínas: lámina beta plegada(arriba) y alfa hélice(abajo)
La Hb es casi esférica (globular), con undiámetro de 55 A, las 4 cadenas están empaquetadas conjuntamente en tetraédrica. disposición tetraédrica. Los 4 lugares de unión del O2 están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más diferentes. próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.
La estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas (pierden buena acción específica al subunidades).fraccionarla en subunidades).
Estructura Cuaternaria de la hemoglobina. Observe los grupos hem en cada dominio
eritropoyéticos. Se da en órganos eritropoyéticos. A) Síntesis del grupo Hemo; principalmente Hemo; en las mitocondrias, aunque algunos de los productos intermedios se forman en el citoplasma. citoplasma. B) Síntesis de globina; en los ribosomas y bajo control genético.
GLICINASUCCINIL CoA ALA - sintasa ALA ALA - deshidrasa PBG
Piridoxal - fosfato
Síntesis del grupo HEMO
UPG – sintasa UPG - isomerasa UPG - descarboxilasa
UROPORFIRINÓGENO III COPROPORFIRINÓGENO III PROTOPORFIRINA IX CPG - oxidasa
Fe++
HEM
Hemosintasa
Glicina + succinil – coA 2 ALA
δ-aminolevulinico (ALA)
pirrólico) porfobilinógeno (compuesto pirrólico) uroporfirinógeno IIIprotoporfirina IX hemo
4 porfobilinógeno uroporfirinógeno III
protoporfirina IX + Fe ++ hemo + polipéptido
cadena de hemoglobina ( α o β )
2 cadenas α + 2 cadenas β + globina
Síntesis de la globina
La hemoglobina trasporta el oxígeno de los pulmones, branquias o la piel de un animal a los capilares para su uso en la respiración, también puede trasportar CO y CO2
La sangre...
FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Escuela Académico Profesional de Medicina Veterinaria
Proteína globular de los eritrocitos cuya estructura 1960. se estableció en 1960. Fisiológicamente, es un pigmento vital para el aporte normal de oxígeno a tejidos. tejidos. Todos los mamíferos terrestres y las aves tienenhemoglobina. hemoglobina.
Hemoproteína: 96% Hemoproteína: proteína Globina (96%) y núcleo prostético grupo Hemo (4%). El grupo Hemo es una metaloporfirina o ferroporfirina que resulta de la combinación de Fe 34% porfirina. (0.34%) con una porfirina. Estructura cuaternaria – cuatro cadenas polipeptídicas: adultapolipeptídicas: 2 α y 2 β (hemoglobina adultaHbA) HbA); 2 α y 2 δ (forma minoritariade hemoglobina adulta- HbA2 adulta- HbA2- normal 2%); 2 α y 2 γ (hemoglobina fetal- HbF) fetal- HbF); la embrionaria con 2 ε y 2 α. Cadenas α tienen 141 aa, las no α 146 aa (β, γ, δ) aa, aa. y difieren en la secuencia de aa.
Modelos esquemáticos de las porfina. moléculas de pirrol y porfina. Cada anillo pirrólico es denominado núcleo, y se unen entre sí por (=CHenlaces de meteno (=CH-)
M VV
M
P M
M
P
porfirina. Modelo esquemático de la molécula de porfirina. M, propiónico. metilo; V, vinilo; P, ácido propiónico.
34% El hierro forma parte de la hemoglobina en 0.34% y actúa con una valencia de coordinación 6. De estas valencias, 4 se combinan con los N de los anillos porfirina; pirrólicos de la porfirina; mientras que los dos restantes se combinan con losglobina. imidazólicos de dos residuos de histidina de la globina. La combinación de la globina con el oxígeno se realiza mediante la ruptura de una valencia de hierro histidina, oxígeno-hierro. con la histidina, con formación de enlace oxígeno-hierro.
kD, La hemoglobina pesa 65 kD, son tetrámeros, péptidicas, que constan de 4 cadenas péptidicas, cada una de las cuales está unida a un grupo hemo.hemo.
Modelo esquemático de la estructura primaria de las proteínas
La orientación de cadenas polipeptídicas es completamente extendida (no es muy común), es mejor clasificarlas como α β hélice, hoja azar. plegada y al azar.
Modelos esquemáticos de la estructura secundaria de las proteínas: lámina beta plegada(arriba) y alfa hélice(abajo)
La Hb es casi esférica (globular), con undiámetro de 55 A, las 4 cadenas están empaquetadas conjuntamente en tetraédrica. disposición tetraédrica. Los 4 lugares de unión del O2 están separados, la distancia entre los dos átomos de Fe más diferentes. próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.
La estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas (pierden buena acción específica al subunidades).fraccionarla en subunidades).
Estructura Cuaternaria de la hemoglobina. Observe los grupos hem en cada dominio
eritropoyéticos. Se da en órganos eritropoyéticos. A) Síntesis del grupo Hemo; principalmente Hemo; en las mitocondrias, aunque algunos de los productos intermedios se forman en el citoplasma. citoplasma. B) Síntesis de globina; en los ribosomas y bajo control genético.
GLICINASUCCINIL CoA ALA - sintasa ALA ALA - deshidrasa PBG
Piridoxal - fosfato
Síntesis del grupo HEMO
UPG – sintasa UPG - isomerasa UPG - descarboxilasa
UROPORFIRINÓGENO III COPROPORFIRINÓGENO III PROTOPORFIRINA IX CPG - oxidasa
Fe++
HEM
Hemosintasa
Glicina + succinil – coA 2 ALA
δ-aminolevulinico (ALA)
pirrólico) porfobilinógeno (compuesto pirrólico) uroporfirinógeno IIIprotoporfirina IX hemo
4 porfobilinógeno uroporfirinógeno III
protoporfirina IX + Fe ++ hemo + polipéptido
cadena de hemoglobina ( α o β )
2 cadenas α + 2 cadenas β + globina
Síntesis de la globina
La hemoglobina trasporta el oxígeno de los pulmones, branquias o la piel de un animal a los capilares para su uso en la respiración, también puede trasportar CO y CO2
La sangre...
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