Hemoglobinas

Hemoglobina
Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hematíes de todos los vertebrados y disuelto en el plasma sanguíneo de algunos invertebrados. Se oxida fácilmente en contacto con el aire, ya atmosférico, ya disuelto en agua, y se reduce luego para proporcionar a las células el oxígeno que necesitan para su respiración.
La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados dela ferroprotoporfirina es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro).
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos e importancia fisiológica, para el aporte normal de oxígeno a los tejidos. Varios son los genes quedeterminan su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables investigadores; de su estudio derivado descubrimientos de gran utilidad. Variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula,pudiendo agregarse hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina.

ESTRUCTURA
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por 4 cadenas polipeptídicas: dos a y dos b (hemoglobinaadulta- HbA); dos a y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (z) y epsilon (x) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades a han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower II) y las subunidades g a los péptidos x. Por esto, la HbF tiene lacomposición a2g2. Las subunidades b comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a g en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (b, g, d) y difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.
La estructurasecundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales.
Cada cadena a esta en contacto con las cadenas b, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre sí.

Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, elHem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxígeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces seproducen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace seencuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirínica del Hem se sitúa dentro de una bolsa hidrofóbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptídicas.

Cuando una proteína esta con su grupo prostético se denomina holoproteina, y cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina. Además por poseer un grupo prostético se dice que la Hb es una proteína...