Hemoglobinopatias

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS
FACULTAD DE MEDICINA
Departamento Académico de Ciencias Dinámicas
Escuela Académico Profesional de Tecnología Médica
Laboratorio Clínico y de Anatomía Patológica
CURSO DE BIOQUÍMICA CLÍNICA

SEMINARIO

“HEMOGLOBINOPATIAS”

Alumnas:

* Roca Bejar,Anel
* Conisllia Limaylla,Dayanne
* Mori Arrelucè,Fernando
* HuapayaIlizarbe,Erick

Encargada:

LIC.

Fecha de entrega:

12 de diciembre 2011

“HEMOGLOBINOPATIAS”

I. INTRODUCCIÓN

La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El estudio de suestructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables investigadores; de su estudio se han derivado descubrimientos de gran utilidad. Variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula, pudiendo agregarse hemoglobinopatías,particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina.



II. MARCO TEÓRICO

1. HEMOGLOBINA
DEFINICIÒN:
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transportede O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.
ESTRUCTURA:
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas :dos αy dos β(hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ(forma minoritaria de hemoglobina
adulta- HbA2- normal 2%); dos αy dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ) y epsilon (ε) (Hb Gower I).
Al final del primer trimestre la subunidades ζ han reemplazado a las subunidades α(Hb Gower II) y las subunidades ε a lospéptidos γ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2.
Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β,γ,δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas deHb normales.
La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales.
Cada cadena α está en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas α o entre las dos cadenas β entre sí.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cadauna un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico, que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro deestos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal.
Tanto el quinto como el...