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El retículo endoplásmico (RE) es el sitio en el cual las proteínas recién sintetizadas introduzca el sistema vacuolar central, que incluye a ER, el sistema Golgi, gránulos de secreción, lisosomas, endosomas tempranos, la membrana plasmática, y una gran variedad de transporte intermedio compartimentos. En parte integrante membrana, lumenal y proteínas secretoras son sintetizadas en los ribosomasen la cara citosólica de la ER. El plegado y montaje de estas proteínas, así como una gran variedad de modificaciones post-traduccionales se producen dentro de la ER (revisada por Hurtley, Helenius, 1989). Además, el ER funciona como una cámara de compensación a través de la cual el destino de las proteínas recién sintetizadas se determina. Complejos oligoméricos e en la mayoría de los casos noson liberados de la ER (Lodish, 1988; Hurtley, Helenius, 1989; Rose y Ultramar, 1988). Por ello, para mantener la homeostasis, las proteínas retenidas en la ER debe ser de alguna manera. Una respuesta a este problema fue proporcionado por la demostración de un sistema proteolítico independiente situado en una pre-Golgi compartimiento ( Lippincott-Schwartz et al., 1988). La degradación de lasproteínas recién sintetizadas en el ER es distinta de la degradación lisosómica. Todas las proteínas retenidas en el ER a la larga se degrada. Sin embargo, los estudios de la suerte de una gran variedad de proteínas incapaces de escapar de la ER reveló que algunas proteínas son destruidos rápidamente. Estas proteínas permite la caracterización de esta vía degradativa. Aunque las proteínas quelentamente se puede utilizar en la misma ruta, el largo tiempo necesario para observar su degradación que estas proteínas algo menos- didad marcadores de ER proteólisis. ER la degradación es probable que se vean involucrados no sólo en la eliminación de los nuevos tendrá tamaño anormal o sin ensamblar proteínas, pero en el reglamento de las vías metabólicas, como el colesterol biosintesis. El propósitode esta revisión es destacar tanto lo que se sabe acerca de así como las cuestiones planteadas por este nuevo proceso celular.
Uno de los primeros informes de lo que es más probable que el ER la degradación de proteína de membrana es la cadena del receptor nicotínico de acetilcolina (Merlie et al., 1982). Otros ejemplos de la rápida degradación de ER las proteínas de membrana son el 8, CD3 6 yCD3 y las cadenas del TCR com- plex (Chen et al., 1988; Bonifacino et al., 1989; Wileman et a proteínas de membrana quizás el mejor caracterizado de la ER deterioro de las proteínas de la membrana recién sintetizadas de la ins- titución de la célula de T receptor antígeno (TCR) (Lippincott- Schwartz et al., 1988). UNA madura antígeno receptor se encuentra en la superficie de las células T secompone de por lo menos siete transmembrana seis subunidades codificadas por genes diferentes.
Complejos parciales o las subunidades individuales no son expulsadas sobre la superficie de la célula y, en general, parecen ser degradada en el ER en las células T, así como en los fibroblastos transfectadas con TCR subunidades. Cuando la cadena de la célula de T receptor se expresa en los fibroblastos, susíntesis, core glicosilación y recorte las cadenas de carbohidratos por ER procesamiento las enzimas son normales; sin embargo, no hay una maduración de las cadenas laterales carbohidratos sensibili- procesamiento de Golgi. Por lo tanto, la proteína nunca adquiere resistencia a endoglycosaminidase H, la sensibilidad de doglycosaminidase D, o ácido siálico. Después de un tiempo de retardo variablede entre 10 y 30 minutos, el una cadena con rapidez- aparece con una media de tiempo de aproximadamente 20-30 minutos. Juego no se puede atribuir a secreción o necróticas en un detergente-insoluble. Una transición en la energía de activación de la degradación es observado se- gún 18% y el 20% y está completamente prohibido por lo que formaron parte azida sódica y P- -, sugiriendo que un ATP- que...