Investigacion De Proteinas

Aminoácidos
Además de dar las unidades para el sintetizado de largas cadenas polipeptídicas de proteínas, los L-α-aminoácidos y sus derivados realizan en funciones celulares muy diversas y complejas, desde la biosíntesis de porfirinas, purinas y urea como en la transmisión nerviosa. Varios L-α-aminoacidos libres llevan a cabo funciones importantes en los procesos metabolicos. Algunos ejemplosson ornitina, citrulina y arginiosuccinato, que participa en la síntesis de urea; la tirosina en la formación de hormonas tiroideas y el glutamato en biosíntesis de neurotransmisores. Los D-aminoaciods de origen natural son D-serinay D.aspartato en el tejido cerebral, D-alanina y D-glutamato en las paredes celulares bacterianas grampositivas y d-aminoacidos en lagunos péptidos de mamideros y ciertosantibióticos.
Pero sin duda alguna una de las reacciones bioquímicas mas importantes de los aminoácidos es la formación de enlaces peptídicos de los cuales se forman las proteínas a estos aminoácidos se les llama: aminoácidos proteicos. De los 300 tipos de aminoácidos de origen natural solo 20 constituyen las unidades monomericas de las proteínas (Figura 1.1). Por cada uno de estos aminoácidosexiste uno o mas codones específicos que los codifican en la traducción genética, siguiendo el camino universal de:
ADN→ARNm→Proteina

La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto –R, o cadena lateral, unida al carbono. Y con respecto a esto los aminoácidos se pueden clasificar en 4 tiposdiferentes:

* Neutros o apolares
* Polares sin carga
* Polares con carga negativa
* Polares con carga positiva

Neutro o apolares:
Son 8 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina (Figura 1.2), valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hisdrocarburos alifáticos. La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico.La prolina es el único aminoácido cíclico. Por su parte la fenilalanina y el triptófano contiene grupos aromaticos


Figura 1.1 Alanina Aminoácido neutro
Polares sin carga:
Siete son los aminoácidos cuyo resto –R es polar pero sin carga. La glicina , la serina, la treonina (estas dos últimas portadoras de un grupo de hidroxilo) , la asparragina y laglutamina y la tirosina

Polares con carga negativa:
Solo existen dos aminoácidos cuyo resto polar posee carga negativa, debido a la presencia de un gupo carboxilo, el acido glutamico y el acido aspartico.

Polares con carga positiva:
Tres son los aminoácidos que poseen restos –R cargados positivamente. La lisina que posee una cadena lateral de butilamonio, la argina presenta guanidina y lahistidina que porta un grupo de –R de imidazolio.

Enlace Peptídico
La reacción mas importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico. La formación de este enlace peptídico involucra la eliminación de un mol (unidad) de agua entre el grupo a-amino de un aminoaciodo y el grupo a-carboxilo de un segundo aminoácido (Figura 2.1)Figura 2.1:reacción de condensación para
la formación del enlace peptídico.
 

Pero esta tipo de reacción no procede en la dirección descrita, puesto que la constante del equilibrio favorece fuertemente la hidrólisis del enlace peptidico. Para sintetizar una realidad enlaces peptidicos entre 2aminoacidos, el grupo carboxilo debe ser activado primero.
Cuando un grupo de aminoácidos son convinados para formar los enlaces peptidicos los aminoácidos que los constituyen se denominan residuos de aminoácidos.
Un péptido consiste en dos o mas residuos de aminoácidos unidos por en enlaces peptidicos ya cuanto estos enalces son mas de 10 se les denomina polipetidos.
Propiedades químicas:...