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hemoglobina, alfa 2
Identificadores
Símbolo
HBA2 (HUGO: 4824);
Identificadores externos
OMIM: 141850GeneCards: Gen HBA2
Locus
Cr. 16 p13.3
[mostrar]Ontología Génica

Ortología
Especies
Humano
Ratón

Entrez
3040
n/a

UniProt
P69905
n/a

RefSeq (mRNA)
NM_000517
n/a


hemoglobina, beta
Identificadores
Símbolo
HBB (HUGO: 4827);
Identificadores externosOMIM: 141900GeneCards: Gen HBB
Locus
Cr. 11 p15.5
[mostrar]Ontología Génica

Ortología
Especies
Humano
Ratón

Entrez
3043
n/a

UniProt
P68871
n/a

RefSeq (mRNA)
NM_000518
n/a



Hemoglobina.


Grupo hemo.
La hemoglobina… es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular  de color rojo característico, que transporta el oxígenodesde los órganos respiratorios hasta los tejidos, eldióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.1 Estructura
2 Oxihemoglobina
3 Efectores alostericos: 2,3- Bisfosfoglicerato
4 Efecto Bohr
5 Importancia Biomédica
6 Tipos de hemoglobina
7 Valores de referencia
8 Véase también
9 Referencias
10 Bibliografía
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una moléculade oxígeno. El grupo hemo está formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
1. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
2. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas conestructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ deotros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente.Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por unresiduo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad. También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya queestán presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo. El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la...