Lab determinacion de peroxidasa

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Determinación de la presencia de peroxidasa en leche
Laboratorio
Objetivos:
Confirmar la presencia de Peroxidasa.
Determinar cuál es la importancia de su presencia en los procesos lácteos.

Introducción:
La Peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos dadores de hidrógeno, como fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-feniléndiamina) por mediode peróxidos (H2O2). El substrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado a un complejo coloreado de tetra guayacol en presencia de Peroxidasa:
La velocidad de formación del color rojo ladrillo puede ser utilizada como medida de la actividad enzimática por lecturas espectrofotométricas de las absorbencias en relación con el tiempo.
La Peroxidasa presenta como grupo prostético un grupoHem, cuyo átomo central de hierro forma complejos con diferentes compuestos, como los cianuros y la hidroxilamina, inhibiéndose su actividad enzimática.
La actividad enzimática depende del vegetal (los rábanos picantes son especialmente activos), del substrato oxidable que se emplea como reactivo y del pH y temperatura a que se trabaja.
Como la mayoría de las enzimas, la Peroxidasa puede serinactivada por el calor, siendo una de las que precisan mayor temperatura y más tiempo para su inactivación. Posee, además, la propiedad peculiar de la regeneración enzimática. Este fenómeno consiste en que al inactivarla por medio del calor recupera parcialmente su actividad después de un cierto tiempo. Esto ha sido explicado, aduciendo que la fracción proteica de la enzima sufre unadesnaturalización sólo parcial, con pérdida de su estructura terciaria, si el calor se aplica un tiempo muy corto, produciéndose luego una reversión de la proteína a su estado normal por recombinación de sus grupos hidrógenos o sulfhidrílicos.
Este efecto del calor sobre la actividad peroxidásica es muy, importante en la industria de alimentos y la regeneración enzimática de la Peroxidasa puede causar seriosproblemas en los caracteres organolépticos. Se ha demostrado en el laboratorio que esta actividad enzimática puede detenerse totalmente, si el calentamiento es suficientemente largo, de manera que sobre 30" la regeneración es muy débil generalmente.
La investigación de la Peroxidasa ha sido usada para evaluar la eficiencia del escaldado o blanqueo de verduras y también en el control de pasteurizaciónde la leche. Así, a la temperatura de pasteurización, la lactoperoxidasa se inactiva, pero se regenera; en cambio, si la leche es sobrecalentada (más de 80-85°C) la Peroxidasa pierde su actividad en forma definitiva.
Las enzimas son proteínas con actividad biológica que catalizan reacciones bioquímicas en diferentes organismos. A ellas debemos multitud de acciones metabólicas, desde laobtención de energía a la duplicación de las células. Estas proteínas se mantienen además inalterables durante mucho tiempo, lo que las hace especialmente interesantes para la tecnología y la seguridad de los alimentos. Sin embargo, un estudio danés obliga a replantear el uso de esta tecnología en ciertos alimentos debido a la capacidad alergénica de 19 enzimas comerciales diferentes.
Al tiempo que lasenzimas resultan esenciales para el metabolismo de todo ser vivo, pueden también utilizarse de forma independiente para activar reacciones químicas fuera de los organismos vivos. Por este motivo, su uso se remonta miles de años atrás, tal y como muestra la función de los microorganismos en la producción de alimentos fermentados y de alimentos alcohólicos. No obstante, esos productos se han idoelaborando gracias a la acción de microorganismos que poseen esa actividad enzimática asociada, lo que implicaba que para tener un alimento concreto eran necesarias las bacterias. Eso puede suponer ciertos riesgos, puesto que con los microorganismos beneficiosos se pueden presentar otros patógenos o pueden coexistir otros enzimas que proporcionen características menos agradables.
Las enzimas...
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