Laboratorio de aminoácidos y proteínas

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Laboratorio de Proteínas y Aminoácidos

IV medio B
Prof.: Sergio Casas-Cordero Espinoza
Integrantes:
Diego Arancibia V.
Ignacio Cabrera B.
Abel Dorador D.
Tania Kurte P.
Sergio Manríquez T.
Julio Rojas V.
Introducción

En este informe titulado “Laboratorio de proteínas y aminoácidos” tendremos el grado de apreciar, a través de diversas experiencias científicas, las distintascaracterísticas que poseen las varias proteínas y aminoácidos presentes en alimentos como el huevo, la leche y la gelatina
Primero, explicaremos ¿qué es una proteína?, Consiste en una secuencia, tanto lineal como ramificada de aminoácidos, la cual se sobre enrolla en sí misma, a fin de obtener una estructura específica que le brinda propiedad químicas y biológicas únicas.
Nuestras experiencias buscanevidenciar, de la manera más clara posible, las características básicas de las proteínas y los métodos para identificarlas.
Dentro de los reactivos a considerar, se encuentran el sulfato cúprico, nitrato de plata, cloruro férrico, ovoalbúmina, caseína, colágeno, glicina, hidróxido de sodio, ácido clorhídrico, entre otros.

I.- PROPIEDADES ANFÓTERAS
Todas las proteínas están compuestas poraminoácidos, los cuales permiten que la proteína pueda actuar ya sea como base o ácido, debido a la presencia de un grupo amino -NH2 (fig. 1) o a la de un grupo carboxilo –COOH (fig. 2), respectivamente. A las sustancias con esta propiedad para reaccionar bajo condiciones ácidas o bases se les denomina Anfóteros (del griego αμφότερος, “ambos modos”). Al reaccionar los aminoácidos con ácidos fuertes (obases fuertes) reacciona alguno de los grupos funcionales libres de la proteína, generándose productos sólidos.
↑ Fig. 1 Fig. 2 ↓
↑ Fig. 1 Fig. 2 ↓
Al reaccionar los aminos libres de la proteína con HCl se forman clorhidratos sólidos. Al reaccionar los carboxilos libres con NaOH se obtienen formas aniónicas, las cuales están enlazadas a iones sodios, solidificándose.
En cada uno de losexperimentos, se evidenció la formación de sólidos: en la gelatina (foto 1), se visualizan sólidos transparentes, mientras que en la leche (foto 2) y en la ovoalbúmina (foto 3) se observan precipitados de color blanco.
Foto 1 Foto 2 Foto 3
Foto 1 Foto 2 Foto 3
En el caso de la ovoalbúmina, el sólido no era fácilmente identificable, sin embargo, se observó su presenciadebido al cambio de color experimentado (desde transparente a blanco).

II.-COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS
Foto 4
Foto 4
Fig. 3 Fig. 4
Fig. 3 Fig. 4
A. Las proteínas poseen una estructura secundaria, que se caracteriza por un sobre enrollamiento producido por los puentes de hidrógeno existentes entre los aminoácidos de su estructura primaria. La absorción de calor (fig. 3) por partede la ovoalbúmina, causa que los puentes de hidrógeno que mantienen la estructura se rompan; así, la α–hélice se desenrolla (fig. 4), perdiendo sus propiedades y coagulando. Al coagularse, es notorio un cambio en el espesor de la solución y la adquisición de un color blanquecino (foto 4).
↓ Fig. 5 Fig. 6 ↓
↓ Fig. 5 Fig. 6 ↓

B. La estructura secundaria de las proteínasse sobre enrolla en sí misma, formando la estructura terciaria (fig. 5). Al añadir sustancias poco polares, como el etanol, disminuye el grado de hidratación de los iones superficiales de la proteína, provocando la precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas (en rojo, fig. 6) y desorganizan la estructura terciaria, provocando sudesnaturalización y precipitación (fig. 7 y 8).
↑ Fig. 7 Fig. 8 ↑
↑ Fig. 7 Fig. 8 ↑
Debido a que todas las proteínas poseen estructura terciaria, al modificar la polaridad del disolvente, todas las proteínas se ven afectadas de la misma manera, sean caseína (en leche), ovoalbúmina o colágeno (gelatina).
Foto 4 Foto 5 Foto 6
Foto 4 Foto 5 Foto 6
En la ovoalbúmina resulta...
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