Lisosomas.Y Su Importancia

Funciones de retículo endoplasmático rugoso
Su principal función es la de participar en la síntesis de todas las proteínas que deben empacarse o trasladarse a la membrana plasmática o de la membrana de algún orgánulo. También lleva a cabo modificaciones postranscripcionales de estas proteínas, entre ellas sulfación, plegamiento y glucosilación. Además, los lípidos y proteínas integrales de todaslas membranas de la célula son elaboradas por el RER. Entre las enzimas producidas, se encuentran las lipasas, las fosfatasas, las ADNasas, ARNasas y otras.
En su interior se realiza la circulación de sustancias que no se liberan al citoplasma.
El retículo endoplasmático rugoso suele estar muy desarrollado en las células con alta actividad secretora de proteínas como son los plasmocitos, lascélulas pancreáticas, etc.
Al evitar que las proteínas sean liberadas al hialoplasma, el retículo endoplasmático rugoso, consigue que estas no interfieran con el funcionamiento de la célula y sean liberadas solo cuando sean necesario, de otra manera, si por ejemplo quedaran libres en la célula proteínas enzimáticas que se encargan de la degradación de sustancias, las mismas destruirían componentesvitales de la célula.
Síntesis y translocación de proteínas
Para la síntesis y translocación de proteínas, es imprescindible la presencia de una partícula reconocedora de la señal (PRS), que está formada por seis polipéptidos pequeños, que son (P9, P14, P19, P54, P68 y P72) y un ARN citoplasmático pequeño (ARNsrp). Esta señal inhibe la síntesis proteica para que la proteína se libere sólo en elretículo endoplásmico rugoso y no en el citoplasma.
El receptor tiene un hueco para que entre la señal y, además, se une al receptor del retículo para que el conjunto de ribosomas quede fijo a él.
Síntesis: Hipótesis de la señal
Todas las proteínas empiezan a sintetizarse en los ribosomas. Si van a ir al retículo endoplásmico rugoso, lo primero que se sintetiza es la señal. Las (PRS) se unen yvan tirando de esos ribosomas, dirigiéndolos hacia el receptor de la partícula y parando la síntesis de la proteína. La SRP es reconocida por una proteína receptora de la SRP que está en la membrana del retículo. Se marcha la SRP y una vez ida continúa la síntesis de la proteína anteriormente paralizada. Conforme se va sintetizando va entrando al retículo a través de una proteína translocadora,que es una proteína de membrana. Cuando entra la proteína, el péptido señal es eliminado por una peptidasa que está en la cavidad del retículo. Conforme la proteína va entrando, se le van uniendo unas chaperonas que ayudan a su correcto plegamiento. En la luz del retículo hay disulfuromerasa que rompe puentes disulfuro erróneos. Cualquier proteína cuya primera parte sea este péptido señal sufriráeste proceso.
Translocación
El translocador es una proteína integral de la membrana que forma un canal para que la proteína que se está sintetizando entre en la cisterna. Otras proteínas integrales de la membrana del retículo endoplásmico rugoso ayudan a que se pueda hacer la translocación (Complejo Sec 61, 62, 63, 71, 72). También intervienen chaperonas hsp 70.
Proteínas integrales: la parte queentra en el retículo endoplásmico rugoso se separa de la molécula señal gracias a la peptidasa señal.
Formación de la proteína funcional a partir de una cadena de aminoácidos
Plegamiento: la cadena se pliega gracias a la ayuda de las chaperonas
Glucosilación: recibe hidratos de carbono.
Hidroxilación: recibe grupos hidroxilo
Fosforilación: recibe grupos fosfato
A veces se asocian variascadenas de aminoácidos. A todas se les añade el mismo polisacárido (dolicol) y el mismo aminoácido (asparagina), que se une a través de un doble enlace fosfato aldolicol, y con esa energía se une a la asparagina. Posteriormente se encuentran con varias enzimas, como la manodasa, que le quitan partes.
Degradación de proteínas mal plegadas
La chaperona detecta cuándo una proteína está mal plegada...