Mecanismos Biologicos De Transporte De Oxigeno Y Dioxido De Carbono De La Mioglobina Y La Hemoglobina
Páginas: 5 (1128 palabras)
Publicado: 28 de noviembre de 2012
MECANISMOS BIOLOGICOS DE TRANSPORTE DE OXIGENO Y DIOXIDO DE CARBONO DE LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA
Bent J.1 (1230973); Cruz J.2 (1227242); Acosta Oscar
Universidad del Valle, Facultad de Ciencias Naturales y Exactas, Departamento de Biología.
06 de Noviembre de 2012
1 jbent124@hotmail.com
2 juanchocruzvalencia@hotmail.com
La mioglobina y la hemoglobina son proteínas sanguíneasde extrema importancia biológica. Son estas dos las que se encargan del transporte del oxígeno y la evacuación del CO2 a través del torrente sanguíneo de los organismos eucariotas superiores de sangre caliente. Dado que son proteínas, su síntesis está controlada por el ADN del individuo, lo que puede llevar a diferentes anomalías estructurales que dan origen a enfermedades como la anemiafalciforme, hemoglobina de Bart y el síndrome de hemoglobina H.
MIOGLOBINA
Proteína monomerica de orden secundario [1] encargada del transporte y almacenamiento de oxígeno a nivel intramuscular. Cada molécula de mioglobina tiene un grupo prostético[2] hemo [FIG. 1] que posee un átomo de Fe2+ en su centro, capaz de captar tanto el oxígeno como el dióxido de carbono, con mayor afinidad por el último.Este mecanismo es, en gran parte, causante de la asfixia que resulta por envenenamiento de CO2.
Figura 1: A la izquierda el grupo hemo y a la derecha la mioglobina y la ubicación del grupo hemo en ella.
HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína cuaternaria[3] compuesta de cuatro subunidades (alfa1, beta1, alfa2 y beta2). Las cuatro subunidades se asemejan tanto entre sí, como a lamioglobina, presentando algunas pequeñas diferencias estructurales que confieren a la proteína sus propiedades. Las cuatro subunidades de la hemoglobina están dispuestas simétricamente en forma de anillo con un espacio en el centro [FIG. 2]. Las subunidades alfa están unidas a las subunidades beta, y las beta a las alfa; las subunidades alfa interactúan muy poco entre sí, del mismo modo que ambassubunidades beta, y cada subunidad es capaz de captar un equivalente de oxígeno.
Figura 2: Estructura de la hemoglobina y ubicación del grupo hemo con el centro Fe2+.
Al comenzar su viaje en los pulmones, la hemoglobina es saturada rápidamente por la alta presión parcial ejercida por el oxígeno, pasando del estado desoxigenado, o tenso (estado T) al estado oxigenado, o relajado (Estado R). Launión del oxígeno a cualquiera de las diferentes subunidades de hemoglobina provoca cambios conformacionales que son fisiológicamente importantes en las subunidades adyacentes, incrementando su afinidad por el oxígeno y llevando a una saturación más veloz. Adicionalmente, cada unión de O2 a la hemoglobina causa que varios de sus aminoácidos liberen iones H+ que jugaran un papel importante en laregulación del transporte.
Mientras la hemoglobina viaja por los tejidos la presión parcial del oxígeno disminuye y este es descargado progresivamente, devolviendo la proteína a su estado T. Este mecanismo permite que el oxígeno sea descargado de manera más rápida en los tejidos con actividad y requerimientos altos, donde la presencia de oxigeno es menor. Contrario a todo esto, la mioglobina,al ser monomerica [FIG. 1], no presenta interacciones de tipo alosterico[4] por lo que su actividad se mantiene constante [FIG. 3]. La hemoglobina producida por el feto tiene una afinidad por el oxígeno aun mayor, dando prioridad biológica a la respiración del feto a través del cordón umbilical.
Figura 3: Relación entre la saturación de oxígeno en la mioglobina, las hemoglobinas adulta yfetal, y la distancia de los tejidos periféricos con respecto al tejido pulmonar.
La unión del oxígeno a estas hemoproteinas resulta de la interacción directa con el átomo Fe2+ en el dentro del grupo prostético hemo. Al unirse con el oxígeno el átomo de hierro es halado hacia arriba del plano en el grupo hemo, resultando efectivamente en un cambio conformacional de la subunidad entera que...
Bent J.1 (1230973); Cruz J.2 (1227242); Acosta Oscar
Universidad del Valle, Facultad de Ciencias Naturales y Exactas, Departamento de Biología.
06 de Noviembre de 2012
1 jbent124@hotmail.com
2 juanchocruzvalencia@hotmail.com
La mioglobina y la hemoglobina son proteínas sanguíneasde extrema importancia biológica. Son estas dos las que se encargan del transporte del oxígeno y la evacuación del CO2 a través del torrente sanguíneo de los organismos eucariotas superiores de sangre caliente. Dado que son proteínas, su síntesis está controlada por el ADN del individuo, lo que puede llevar a diferentes anomalías estructurales que dan origen a enfermedades como la anemiafalciforme, hemoglobina de Bart y el síndrome de hemoglobina H.
MIOGLOBINA
Proteína monomerica de orden secundario [1] encargada del transporte y almacenamiento de oxígeno a nivel intramuscular. Cada molécula de mioglobina tiene un grupo prostético[2] hemo [FIG. 1] que posee un átomo de Fe2+ en su centro, capaz de captar tanto el oxígeno como el dióxido de carbono, con mayor afinidad por el último.Este mecanismo es, en gran parte, causante de la asfixia que resulta por envenenamiento de CO2.
Figura 1: A la izquierda el grupo hemo y a la derecha la mioglobina y la ubicación del grupo hemo en ella.
HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína cuaternaria[3] compuesta de cuatro subunidades (alfa1, beta1, alfa2 y beta2). Las cuatro subunidades se asemejan tanto entre sí, como a lamioglobina, presentando algunas pequeñas diferencias estructurales que confieren a la proteína sus propiedades. Las cuatro subunidades de la hemoglobina están dispuestas simétricamente en forma de anillo con un espacio en el centro [FIG. 2]. Las subunidades alfa están unidas a las subunidades beta, y las beta a las alfa; las subunidades alfa interactúan muy poco entre sí, del mismo modo que ambassubunidades beta, y cada subunidad es capaz de captar un equivalente de oxígeno.
Figura 2: Estructura de la hemoglobina y ubicación del grupo hemo con el centro Fe2+.
Al comenzar su viaje en los pulmones, la hemoglobina es saturada rápidamente por la alta presión parcial ejercida por el oxígeno, pasando del estado desoxigenado, o tenso (estado T) al estado oxigenado, o relajado (Estado R). Launión del oxígeno a cualquiera de las diferentes subunidades de hemoglobina provoca cambios conformacionales que son fisiológicamente importantes en las subunidades adyacentes, incrementando su afinidad por el oxígeno y llevando a una saturación más veloz. Adicionalmente, cada unión de O2 a la hemoglobina causa que varios de sus aminoácidos liberen iones H+ que jugaran un papel importante en laregulación del transporte.
Mientras la hemoglobina viaja por los tejidos la presión parcial del oxígeno disminuye y este es descargado progresivamente, devolviendo la proteína a su estado T. Este mecanismo permite que el oxígeno sea descargado de manera más rápida en los tejidos con actividad y requerimientos altos, donde la presencia de oxigeno es menor. Contrario a todo esto, la mioglobina,al ser monomerica [FIG. 1], no presenta interacciones de tipo alosterico[4] por lo que su actividad se mantiene constante [FIG. 3]. La hemoglobina producida por el feto tiene una afinidad por el oxígeno aun mayor, dando prioridad biológica a la respiración del feto a través del cordón umbilical.
Figura 3: Relación entre la saturación de oxígeno en la mioglobina, las hemoglobinas adulta yfetal, y la distancia de los tejidos periféricos con respecto al tejido pulmonar.
La unión del oxígeno a estas hemoproteinas resulta de la interacción directa con el átomo Fe2+ en el dentro del grupo prostético hemo. Al unirse con el oxígeno el átomo de hierro es halado hacia arriba del plano en el grupo hemo, resultando efectivamente en un cambio conformacional de la subunidad entera que...
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