MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA




MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA

BIOQUIMICA

JOSE ANTONIO HERNANDEZ DE LA ROSA

UNIVERSIDAD DEL NORESTE



MIOGLOBINA
La mioglobina es una hemoproteina (proteínas con un grupo prostético hemo, con enlaces covalentes o no), que se encuentra en el tejido muscular y funciona como almacenamiento intracelular para el oxigeno, cuenta con ocho hélices alfa y un núcleo hidrofóbico. Proteína pequeña con ungrupo hemo (El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina) con un atomo de hierro cuya función es almacenar y transportar oxigeno. Es estructuralmente y funcionalmente a la hemoglobina.
La mayor concentración de mioglobina se encuentra en el musculo esquelético y musculo cardiaco donde se requieren grandes cantidades de O2. La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153residuos aminoácidos unida a un grupo hemo). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), característico de las proteínas globulares.
Su estructura es muy compacta y el 75% de la cadena están plegadas sus hélices en a. Y el grupo hemo situado en una oquedad de la molecula (hueco de un cuerpo solido).
Grupo hemo

El grupo hemo consta de una parte orgánica y unátomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato. El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de laprotoporfirina, cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previene que otras moléculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+ a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el Monóxido de Carbono, las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina, solamente la ferrohemoglobina(+2) puede captar oxígeno.

Función

Es una proteína de hierro y de unión de oxígeno que se encuentra en el tejido muscular, la hemoglobina, que es la proteína de hierro-y de unión de oxígeno en la sangre, específicamente en las células rojas de la sangre. La única vez que la mioglobina se encuentra en el torrente sanguíneo es cuando se libera después de una lesión muscular. Puede ser relevantepara el diagnóstico cuando se encuentran en la sangre.
A diferencia de la hemoglobina de la sangre no presenta unión cooperativa de oxígeno. Las altas concentraciones de mioglobina en las células musculares permiten a los organismos tienen sus respiraciones más eficaces.
La mioglobina forma pigmentos responsables de la toma de la carne roja
es un marcador sensible para la lesión muscular, por lo quees un marcador potencial para el ataque al corazón en pacientes con dolor en el pecho. Sin embargo, la elevada mioglobina tiene una baja especificidad para el infarto agudo de miocardio y por lo tanto la CK-MB, TnT, ECG y los signos clínicos se debe tener en cuenta para realizar el diagnóstico.
La mioglobina se libera a partir de tejido muscular dañado, que tiene concentraciones muy altas de lamioglobina. La mioglobina liberada se filtra por los riñones, pero es tóxico para el epitelio tubular renal y así puede causar insuficiencia renal aguda

La concentración de Mb en las fibras musculares esqueléticas está muy vinculada al requerimiento por el trabajo físico sostenido. En la naturaleza hay claras variaciones en la concentración de la Mb que apoya el rol de la Mb en el flujo de O2desde la sangre hacia los músculos aeróbicamente activos: el músculo del pecho de una gallina que no vuela es ‘blanco’ y le falta esta proteína, mientras que en los patos, que sí pueden volar, el mismo músculo es ‘rojo’ y rico en Mb. Por eso es que se relaciona mucho la Mb con el ejercicio.
El contenido de Mb de los músculos aumenta dramáticamente con el ejercicio y aún aumenta en un músculo...