Nada fuera de lo comun



Resumen
En esta laboratorio se realizó una práctica llamada “determinación de hemoglobina”, donde se extrajo hemoglobina de un hombre y una mujer (exactamente 1ml), y con la ayuda de un espectrofotómetro se pudo obtener la absorbancia de la muestra de sangre de cada individuo, luego para hacer los cálculos y determinar la hemoglobina de cada quien, sabiendo que la hemoglobina en el hombreoscila entre 13.8 ( valor mínimo) y 17.2 ( valor máximo), y en las mujeres 12.1(valor mínimo)y 15.1 ( valor máximo) estos valores medidos en g/dl.
Abstrac
In this laboratory was a practice called "determination of hemoglobin", where hemoglobin is extracted from a man and a woman (exactly 1 ml), and with the aid of a spectrophotometer absorbance could obtain the blood sample from theindividual, then to do the math and determine hemoglobin of everyone, knowing that hemoglobin in man ranges from 13.8 (minimum) and 17.2 (maximum value), and in women 12.1 (minimum) and 15.1 (maximum value).
Introduccion
La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirinao hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya queposee un grupo hemo; el color característico de la hemoglobina es de color rojo, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
Marco teórico
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, demasa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.



Estructura
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una delas cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
-Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
-Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
-La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando elgrupo hemo.

La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenasson codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Las cadenas α y βde la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura....