Peptidos

PÉPTIDOS
La unión de dos o más AA mediante enlaces amida origina los péptidos. Estos enlaces son el resultado de la reacción entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura 1a). En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos. Cuando se ha formado el enlace peptídico, los dos Cα de los AAparticipantes pueden estar del mismo lado o a lados distintos del enlace amida C─N. En el primer caso se trata de un enlace peptídico en cis y en el segundo caso, de un enlace peptídico en trans (Figura 1b). En péptidos y proteínas, lo más habitual es encontrar enlaces peptídicos en trans. Cuando son pocos los AA que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido,tripéptido, etc.). Cuando el número de AA está comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor de 100, se habla de proteínas. Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. En este caso cada polipéptido no se considera como proteína, sino como una subunidad de una proteína.En un péptido o en una proteína se pueden distinguir dos regiones (Figura 2): • La cadena principal o esqueleto (en inglés, backbone): es la unidad repetitiva básica, común a todos los péptidos de igual longitud. Está formada por el grupo NH del grupo amino, el Cα (el que está unido a un hidrógeno y a la cadena lateral) y el grupo CO del grupo carboxilo. Las cadenas laterales: se proyectan apartir del esqueleto y son los responsables de las propiedades químicas del péptido.

•

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, en un extremo habrá un grupo amino libre (extremo amino, o extremo N) y en el extremo opuesto quedará un grupo carboxilo libre (el extremo carboxilo o extremo C) (Figura 2). Cuando se conocen los AA que forman parte del péptido o proteína y el ordenen el que están ensamblados podemos decir que conocemos su secuencia. Por convención, la secuencia se lee empezando por el AA que ocupa el extremo amino (Figura 3). Conocer la secuencia de un péptido o de una proteína equivale a conocer su estructura primaria (Figura 4), que es la que está directamente codificada en el material genético:

secuencia = estructura primaria

Péptidos

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NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS
A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo (Figura 3). El resto de los AA se nombran como sustituyentes. Se empieza siempre por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido SerTyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína. En la mayoría de los casos, para nombrar polipéptidos yproteínas se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.

EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace: • • • • Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de modo que los5 orbitales enlazantes de tipo σ adoptan una disposición coplanar (Figuras 5a y 5b). Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en los enlaces σ pueden formar orbitales híbridos π o, en otras palabras, pueden participar en un doble enlace (Figura 5a). Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura 5a), de forma que los seis átomos implicados en la formación delenlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figuras 5a, 5b, 5c y 5d). Una consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento dipolar (Figura 5e). Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo CO-...