Ph y amortiguadores

GUIA BIOQUIMICA – SEGUNDO PARCIAL
Tema I: AMINOACIDOS Y PROTEINAS
PROTEINAS
-son polimeros naturales formados por multiples unidades de aminoácidos, enlazados entre si mediante enlaces tipo amida o enlaces peptidicos
-Son indispensables para el funcionamiento y la estructura de cualquier ser vivo eucariota o procariota
ES UNA BIOMOLECULA
Proteínas: polímeros naturales. Son biomoleculas.Las proteínas forman poros o canales iónicos que permiten el transporte de iones. El grupo hemo transporta O2 y CO2 (gases).
Las proteínas permiten movimientos musculares a través de 4 estructuras proteicas.
Sarcomero: unidad funcional y estructural del movimientos muscular.
Todas las enzimas son proteínas pero no todas las proteínas son enzimas.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
* Reserva:ovoalbúmina, cisteína y gliadina de trigo
* Estructural: membranas celulares
* Enzimáticas: todas las enzimas son proteínas
* Homeostática: equilibrio osmótico del medio celular y extracelular
* Transporte: hemoglobina, seroalbumina, permeasas
* Movimiento: actina y miosina
* Hormonal: insulina
* Inmunológica: anticuerpos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
* Estructuraprimaria: secuencia de unidades amino-acilo (enlaces peptidicos)
* Estructura secundaria: fuerzas no covalentes (enlaces H2) la cadena peptidica larga se enrolla sobre si
* Estructura terciaria: doblez, torcedura de las estructuras secundarias (polipeptido completo)
* Estructura cuaternaria: los polipeptidos individuales, moléculas e iones se unen y forman polipeptidos complejos

ENLACES NOCOVALENTES QUE ESTABILIZAN LA PROTEINA
* Interacción electroestática
* Unión o puentes disulfuro
* Puentes de hidrogeno
* Interacción hidrofobica en cadenas laterales no polares
* Interacción dipolo-dipolo
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS MAS IMPORTANTES
* Alfa-helicoidales: puentes de H2 que se forman entre los atomos de O2 del grupo carboxilo de un aminoácido y el atomo de H2 delgrupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena.
* Beta-laminillas: los pliegues se forman por la existencia de puentes de H2 entre distintos atomos del esqueleto del polipeptido y grupos R unidos a los carbonos a lo largo de la cadena polipeptidica.
FACTORES QUE DETERMINAN ESTRUCTURAS SECUNDARIAS Y TERCIARIAS
* Las proteínas tienen una conformaciónúnica: son únicas de cada persona, unas con otras no son compatibles.
* Deben haber interacciones energéticas favorables en el interior de la molecula plegada.
* Deben haber interacciones carga-carga: unión del grupo amino con el grupo carboxilo.
* Enlaces de H2
* Interacciones tipo Van Der Waals
* Efecto hidrofobico

DOMINIOS: son unidades estructurales compactas, estables,dentro de una proteína, formada por segmentos de una cadena peptidica que se pliegan de forma independiente, con una estructura y función distinguible de otras regiones de la proteína y estabilizadas por las mismas fuerzas que la estructura terciaria.
Funciones de los dominios:
* A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la proteína
* Enlaza un pequeño ligando* Ej. Atravesar la membrana plasmática
* Contiene el sitio catalítico (enzimas)
* Enlazar el ADN (en factores de transcripción)
* Provee una superficie para enlazarse a otra proteína

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
* Solubilidad: son solubles en agua gracias a los puentes de H2. Son globulares o esféricas.
* Sistema amortiguador: se comporta como acido o base.
*Especificidad de acción: función única (enzima, musculo, hormona)
DESNATURALIZACION
* Desorganización de la forma molecular completa de una proteína
* Perdida de estabilidad entre las estructuras secundarias y terciarias de la proteína
* Los enlaces disulfuro son los que mas resisten a la desnaturalización
* La desnaturalización viene acompañada de una perdida de la solubilidad y...