popiedades de la hidratacion

Páginas: 2 (445 palabras) Publicado: 26 de junio de 2014
Propiedades de hidratación
El agua es un componente esencial de los alimentos y modifica las propiedades fisicoquímicas de las
proteínas, por ejemplo, al ejercer un efecto plastificante sobre lasproteínas amorfas o semicristalinas
modifica su temperatura de transición vítrea y de fusión (TD). La transición vítrea se refiere a la conversión
de un sólido vidrioso amorfo a un estado flexibleplastificado, en tanto que la temperatura de
fusión se refiere a la transición de un sólido cristalino a una estructura desordenada.29
La dispersabilidad, la humectabilidad, el hinchamiento, lasolubilidad, el “espesamiento” o aumento
en viscosidad, la capacidad de atrapamiento de agua, la gelación, la coagulación, la emulsificación
y el espumado, dependen todas de las interaccionesproteína-agua. Las moléculas de agua se
unen a diferentes grupos en las proteínas, como los grupos cargados mediante interacciones ion-dipolo.
Así mismo, se unen al esqueleto del enlace peptídico, a los gruposamida de Asn y Gln, y al
grupo hidroxilo de los residuos Ser, Thr y Tyr por interacciones dipolo-dipolo. En el caso de unión a los
residuos no polares se induce una interacción dipolo-dipolo, o bienuna “hidratación” hidrofóbica.
La capacidad para ligar agua de las proteínas se expresa como los gramos de agua por gramo
de proteína cuando una proteína en polvo es equilibrada con vapor de agua auna humedad relativa del
90 al 95%. Se relaciona con la composición de aminoácidos: si hay una mayor concentración de aminoácidos
cargados la capacidad de hidratación es mayor y puede ser calculadaa partir de su composición
de aminoácidos usando la siguiente ecuación empírica.84
a 5 ƒ C 1 0.2 ƒ N [Ec. 31]
Donde a es gramos de agua/gramo de proteína, y ƒC, ƒp y ƒN son las fracciones de losresiduos
cargados, no polares, y polares, respectivamente. No obstante, el modelo es válido para proteínas monoméricas,
ya que en el caso de las oligoméricas se presenta una interfase entre...
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