practica 3





Universidad Autónoma de Ciudad Juárez


















Rxn. De Identificación de aminoácidos.
Practica # 3
INTRODUCCION
Pre-requisitos
¿Cuáles son las características diferentes de las estructuras de los aminoácidos?
Los aminoácidos tienen un grupo carboxilo, uno grupo amino, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral R, esta última caracteriza a cadaaminoácido, estos cuatro son sustituyentes del carbono alfa, por lo que son ácidos orgánicos.
Imagen 1. Formula general de los aminoácidos.

Existen muchos aminoácidos no esenciales, mencione 10 ejemplos e indique su importancia bioquímica.
Glutamato: “deshidrogenasa cataliza la amidación reductiva de a-cetoglutarato; esta reacción constituye el primer paso en la biosíntesis de la “familia glutamato” deaminoácidos.” (Murray, 2010)
Glutamina:”La amidación de glutamato hacia glutamina catalizada por la glutamina
sintetasa comprende la formación intermedia de γ-glutamil fosfato. Después de la unión ordenada de glutamato y ATP, el glutamato ataca el γ-fosforo del ATP, lo que forma γ-glutamil fosfato y ADP. A continuación se une el NH4 + y, al igual que el NH3 +, ataca al γ-glutamil fosfato paraformar un intermediario tetraedrico. La liberación de Pi y de un protón desde el grupo γ-amino del intermediario tetraedrico posteriormente facilita la liberación del producto, glutamina.” (Murray, 2010)
Prolina: “En la biosíntesis de prolina a partir de glutamato se emplean reacciones similares a las del catabolismo de la prolina, pero en las cuales el glutamato y-fosfato es un intermediario”(Murray, 2010)
Alanina y aspartato: “La trasaminación de piruvato forma alanina. De modo similar, la transaminacion del oxaloacetato forma aspartato.” (Murray, 2010)
Cisteína: “Si bien no es esencial desde el punto de vista nutricional, la cisteína se forma a partir de metionina, que si lo es. Luego de conversión de metionina en homocisteina, la homocisteina y la serina forman cistationina, cuyahidrolisis forma cisteína y homoserina.” (Murray, 2010)
Tirosina: “La fenilalanina hidroxilasa convierte a la fenilalanina en tirosina. Si la dieta contiene cantidades adecuadas del aminoácido esencial desde el punto de vista nutricional fenilalanina, la tirosina es no esencial en ese sentido. Empero, dado que la reacción de la fenilalanina hidroxilasa es irreversible, la tirosina de la dieta nopuede remplazar a la fenilalanina. La catálisis por medio de esta oxigenasa de función mixta incorpora un átomo de O2 en la posición para de la fenilalanina y reduce el otro átomo a agua. El poder reductivo, proporcionado como tetrahidrobiopterina, finalmente deriva del NADPH.” (Murray, 2010)
Serina: “3-fosfoglicerato por la 3-fosfoglicerato deshidrogenasa, lo convierte en 3-fosfohidroxipiruvato.La transaminacion y la desfosforilacion subsiguiente a continuación forman serina.” (Murray, 2010)
Glicina: “Las glicina aminotransferasas pueden catalizar la sintesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina. Al contrario de casi todas las reacciones de aminotransferasa, estas favorecen con fuerza la síntesis de glicina. En mamíferos, otras vías importantes para la formación deglicina son a partir de colina y de serina.” (Murray, 2010)
Asparagina: “Las asparagina sintetasas bacterianas también pueden usar ion amonio. La reacción involucra la formación intermedia de aspartil fosfato. La hidrolisis acoplada de PPi hacia
Pi por la pirofosfatasa asegura que la reacción se vea favorecida con fuerza.” (Murray, 2010)

¿Qué importancia medica tiene la importancia deaminoácidos?
Participan en funciones celulares como transmisión nerviosa y biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidas y urea. Sus péptidos realizan funciones importantes en el sistema neuroendocrino pero algunos microbianos son tóxicos, y otros péptidos en dosis grandes son mortales, de lo contrario en porciones pequeñas favorecen a la formación de tumores hepáticos. Los aminoácidos participan en la...