Proteinas

Páginas: 8 (1937 palabras) Publicado: 17 de abril de 2011
PROTEINAS
La síntesis orgánica como ciencia es relativamente joven no obstante sus orígenes ancestrales. Su inicio con la síntesis de la urea fue seguido por un lento desarrollo, en el que tuvieron un papel relevante la síntesis de la tropinona y la quinina, entre otros. Recién después de la segunda guerra mundial ingresa en una etapa de florecimiento junto con la síntesis total de los productosnaturales.
Los países económicamente estables y avanzados industrialmente deben parte de su éxito a los grandes progresos que se hicieron en esta rama de la ciencia. En ellos se han desarrollado excelentes métodos para producir comercialmente sustancias de origen natural usadas en medicina, agricultura y en la vida cotidiana. Se pueden citar como ejemplos el mentol, un terpeno de amplio uso, yel ya célebre taxol, que es usado en el tratamiento del cáncer. Por otro lado, numerosas industrias, como las de fármacos, detergentes, polímeros, fertilizantes, pesticidas, cosméticos, pinturas, etc., dependen fundamentalmente de la síntesis orgánica para su desarrollo.
Hoy en día los científicos de otras disciplinas como la biología, bioquímica, física, ciencia de los materiales, etc.Necesitan de la cooperación interdisciplinaria con especialistas en síntesis orgánica para sus investigaciones. Al mismo tiempo, en el diseño de una síntesis orgánica suelen intervenir actualmente varias disciplinas, entre ellas la inorgánica y la biología molecular.
La síntesis orgánica se mueve en el campo de la bioquímica. Lo que diferencia a la bioquímica de la química es:
1.- Las moléculas son muylargas, pero contrariamente a un polímero sintético, un biopolímero tiene una secuencia y un número fijo de unidades de monómero y, a menudo, una forma tridimensional estable.
2.- Las clases de moléculas están basadas principalmente en su estructura, pero también en su función en las células vivas.
3.- Las reacciones acontecen a temperaturas moderadas; son extremadamente sensibles a loscatalizadores que intervienen, llamados enzimas; y la energía para llevar a cabo una reacción puede provenir de la energía desprendida de alguna reacción conjunta.
4.- En todo el reino animal y vegetal hay poca o ninguna diferencia en la estructura de las moléculas escogidas por la naturaleza para tener un función biológica.

Los Aminoácidos
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupocarboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Según éste se distinguen 20 tipos de aminocidos
COMPORTAMIENTO QUÍMICO
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando(-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupocarboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
PROPIEDADES:
Isomería espacial y óptica: El átomo de C que ocupa la posición es asimétrico en todos los aminoácidos (salvo enla glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano en que vibra un haz de luz polarizada.
A su vez como los enlaces de los átomos de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles 2 configuraciones distintas para cada aminoácido, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.
Propiedades ácido-base:...
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