proteinas

5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
1. Concepto de proteínas
Las proteínas son principios inmediatos formados por C, H, O, N y con frecuencia S y P. En alguna ocasión presentan Fe, Cu; éstos se agrupan para formar los aminoácidos que al unirse formarán las proteínas. Son macromoléculas y por tanto, tienen un elevado peso molecular. Forman soluciones coloidales capaces de precipitar al ser tratadas consoluciones salinas o ácidas al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC
2. Aminoácidos
Son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R (característico de cada aminoácido) unidos a un átomo de carbono central llamado carbono α.
Existen 20 aminoácidos distintos formando parte de las proteínas de todos los seres vivos y por ello sedice que son universales. Algunos de ellos no pueden ser sintetizados por los organismos de modo que deben incluirse en la dieta. Son aminoácidos esenciales, en la especie humana son: fenilalanina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
Los aminoácidos se clasifican atendiendo a las características de sus cadenas R y se dividen en:
Con grupos R no polares (hidrófobos): formanparte del núcleo interno de las proteínas solubles.
Con grupos R polares (hidrófilos):
Sin carga: pueden formar enlaces de H con el agua favoreciendo su solubilidad
Carga + : los radicales poseen un grupo amino que se ioniza positivamente
Carga - : los radicales poseen un grupo carboxilo que se ioniza negativamentePresentan las siguientes propiedades:
Son solubles en agua.
Presentan actividad óptica, todos los aminoácidos (excepto la glicocola) tienen al menos un carbono asimétrico por lo que pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L según si el grupo amino está a la derecha o a la izquierda respectivamente; se denominan estereoisómeros. Todos los aminoácidos proteicos son de la serieL. Los aminoácidos también muestran actividad óptica denominándose dextrógiros (+) o levógiros (-) según desvíen el plano en el que vibra la luz polarizada a la derecha o izquierda respectivamente. La disposición D y L es dependiente de la actividad óptica.
Son anfóteros, cuando los aminoácidos se encuentran en disolución acuosa forman iones bipolares o híbridos por poseer el mismo número decargas positivas y negativas. El pH en el que un aminoácidos forma un ión híbrido se denomina punto isoeléctrico (pI):



El ión puede actuar como ácido o como base dependiendo del pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. Éste carácter de los aminoácidos permite la regulación del pH.


3. Enlace peptídico
Se establece entre el grupo carboxilo deun aminoácido y el grupo amino de otro liberándose una molécula de agua y formándose un dipéptido. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos








Un tripéptido está formado por la unión de tres aminoácidos, tetrapéptido por cuatro y en general oligopéptido si contiene menos de 50 aminoácidos y polipéptido para las cadenas más largas. Los grupos amino ycarboxilo libres de los extremos opuestos de la cadena polipeptídica se denominan N – terminal o amino – terminal y C – terminal o carboxilo – terminal. Por convenio, los residuos se numeran desde el aminoácido del extremo N – terminal.
Los grupos R se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
El enlace peptídico tiene unas propiedades especiales que juegan un papel importante en laestructura de las proteínas.
El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás C – N
Posee cierto carácter de doble enlace lo que le impide girar libremente
Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan en el mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos. Los únicos enlaces que pueden girar y no del todo libremente son los...