proteinas
Páginas: 9 (2182 palabras)
Publicado: 4 de septiembre de 2013
PROTEÍNAS
Son moléculas de elevado peso molecular, el cual varía entre unos cuantos millares y un millón o más. Dichas moléculas contienen carbono, hidrogeno, oxígeno, nitrógeno y con frecuencia azufre. Es muy parecida la composición elemental de la mayoría de la proteínas; los porcentajes aproximados son C= 50-55, H= 6-8, O= 20-23, N= 15-18 y S= 0-4.
Estos datos proporcionan pocainformación acerca de la estructura de la molécula proteínica, pero son muy útiles para calcular con aproximación el contenido proteico de un material biológico o alimento.
1) Las unidades fundamentales de las proteínas son los aminoácidos, lo que demuestra fácilmente hidrolizándolas por procedimientos químicos o enzimáticos. A pesar de esta complejidad, se ha determinado la secuencia aminoácidade cierto número de proteínas. El bioquímico ingles Sanger recibió el premio Nobel de Química por a ver aclarado la secuencia precisa de aminoácidos en la insulina. El método de hidrolisis controlada de proteínas que empleaba para obtener péptidos reconocibles, así como otras técnicas recientemente desarrolladas, se han utilizado para dilucidar la secuencia de aminoácidos que forman laribonucleasa, la hormona adrenocorticotrofica (ACTH) y muchas otras proteínas.
En la definición de la estructura final de una proteína son importantes varios factores:
1) El en lace peptídico corresponde a un enlace covalente mediante cual se unen los aminoácidos de una proteína. Este enlace, que es esencialmente una amida sustituida, tiene el carácter planar en su estructura.
2) Puesto que elenlace peptído es planar, únicamente se permiten las rotaciones alrededor de los ejes Cα- N (φ) y el eje Cα – C (ψ). El conocimiento de los valores de la rotación de φ y de ψ definen por completo la estructura secundaria de una proteína.
Los grupos R asociados a los carbonos α resultan muy importantes, ya que dichos carbonos α son los puntos giratorios de la cadena.
3) Los grupos R desempeñanun papel adicional en la estructura final de la molécula proteica. Como ya se ha indicado, los aminoácidos se dividen en 4 grupos generales: no polares, polares sin carga y polares cargados negativa o positivamente. Existe en la actualidad considerable evidencia de que las moléculas proteicas en un ambiente acuosos tienden a exponer un número máximo de sus grupos polares al medio circundante,mientras que un número, también máximo , de sus grupos no polares, se orientan hacia el interior.
Además, los residuos de los aminoácidos polares sin carga son sitios de enlace por puente hidrogeno. Ello conduce a la formación potencial de cadenas entrelazadas. Los grupos polares cargados, al interaccionar con el PH del medio circundante, puede afectar marcadamente la actividad de lasproteínas funcionales.
Algunos de ellos se describen a continuación:
1) L a cisteína puede entrelazarse con un grupo sulfhidrilo de otra cisteína en la misma cadena polipéptida o en una distinta, mediante una oxidación que forma un enlace disulfuro covalente. La estructura de la insulina es u excelente ejemplo de la importancia de los enlaces disulfuro.
2) La histidina, con su parelectrónico solitario en el anillo de nitrógeno, puede actuar como un ligando, potencial para un metal, como sucede en las proteínas que contienen hierro (hemoglobina, citocromo, etc.)
3) La lisina, que interviene íntimamente en la unión con el fosfato de piridoxal y la biotina, así como la serina y la histidina , pueden intervenir en la formación de un sitio activo de una enzima.
4) Laprolina , debido a su anillo relativamente rígido, determina un doblez en la cadena polipéptida y con ello interrumpe la hélice α.
5) Los aminoácidos polares: acido glutámico, acido aspártico, arginina, lisina e histidina, se ionizan a límites amplios de PH. Por tanto, pueden formar enlaces iónicos en la estructura proteica.
PEPTIDOS
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos...
Son moléculas de elevado peso molecular, el cual varía entre unos cuantos millares y un millón o más. Dichas moléculas contienen carbono, hidrogeno, oxígeno, nitrógeno y con frecuencia azufre. Es muy parecida la composición elemental de la mayoría de la proteínas; los porcentajes aproximados son C= 50-55, H= 6-8, O= 20-23, N= 15-18 y S= 0-4.
Estos datos proporcionan pocainformación acerca de la estructura de la molécula proteínica, pero son muy útiles para calcular con aproximación el contenido proteico de un material biológico o alimento.
1) Las unidades fundamentales de las proteínas son los aminoácidos, lo que demuestra fácilmente hidrolizándolas por procedimientos químicos o enzimáticos. A pesar de esta complejidad, se ha determinado la secuencia aminoácidade cierto número de proteínas. El bioquímico ingles Sanger recibió el premio Nobel de Química por a ver aclarado la secuencia precisa de aminoácidos en la insulina. El método de hidrolisis controlada de proteínas que empleaba para obtener péptidos reconocibles, así como otras técnicas recientemente desarrolladas, se han utilizado para dilucidar la secuencia de aminoácidos que forman laribonucleasa, la hormona adrenocorticotrofica (ACTH) y muchas otras proteínas.
En la definición de la estructura final de una proteína son importantes varios factores:
1) El en lace peptídico corresponde a un enlace covalente mediante cual se unen los aminoácidos de una proteína. Este enlace, que es esencialmente una amida sustituida, tiene el carácter planar en su estructura.
2) Puesto que elenlace peptído es planar, únicamente se permiten las rotaciones alrededor de los ejes Cα- N (φ) y el eje Cα – C (ψ). El conocimiento de los valores de la rotación de φ y de ψ definen por completo la estructura secundaria de una proteína.
Los grupos R asociados a los carbonos α resultan muy importantes, ya que dichos carbonos α son los puntos giratorios de la cadena.
3) Los grupos R desempeñanun papel adicional en la estructura final de la molécula proteica. Como ya se ha indicado, los aminoácidos se dividen en 4 grupos generales: no polares, polares sin carga y polares cargados negativa o positivamente. Existe en la actualidad considerable evidencia de que las moléculas proteicas en un ambiente acuosos tienden a exponer un número máximo de sus grupos polares al medio circundante,mientras que un número, también máximo , de sus grupos no polares, se orientan hacia el interior.
Además, los residuos de los aminoácidos polares sin carga son sitios de enlace por puente hidrogeno. Ello conduce a la formación potencial de cadenas entrelazadas. Los grupos polares cargados, al interaccionar con el PH del medio circundante, puede afectar marcadamente la actividad de lasproteínas funcionales.
Algunos de ellos se describen a continuación:
1) L a cisteína puede entrelazarse con un grupo sulfhidrilo de otra cisteína en la misma cadena polipéptida o en una distinta, mediante una oxidación que forma un enlace disulfuro covalente. La estructura de la insulina es u excelente ejemplo de la importancia de los enlaces disulfuro.
2) La histidina, con su parelectrónico solitario en el anillo de nitrógeno, puede actuar como un ligando, potencial para un metal, como sucede en las proteínas que contienen hierro (hemoglobina, citocromo, etc.)
3) La lisina, que interviene íntimamente en la unión con el fosfato de piridoxal y la biotina, así como la serina y la histidina , pueden intervenir en la formación de un sitio activo de una enzima.
4) Laprolina , debido a su anillo relativamente rígido, determina un doblez en la cadena polipéptida y con ello interrumpe la hélice α.
5) Los aminoácidos polares: acido glutámico, acido aspártico, arginina, lisina e histidina, se ionizan a límites amplios de PH. Por tanto, pueden formar enlaces iónicos en la estructura proteica.
PEPTIDOS
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos...
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