proteinas

LAS PROTEINAS
Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos talescomo el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su función específica.
Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran:
• Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.
• Como hormonas transmitiendo información entre células.
• Su participación en el transporte yalmacenamiento de otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
• En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
• Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
• Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas contráctiles.
• Ser el último recurso para la obtención de energía cuandoel organismo carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cualesson 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa (Figuara 1), se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) así:
Figura 1. Estructura básica de los aminoácidos evidenciandose los grupos funcionales (Grupocarboxilo y amino) y el grupo radical (R)
Figura 2. 5 de los 20 aminoácidos. Observese la diferencia en composición en el grupo radical.
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molécula de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide quedar en contacto con el agua.
AMINOÁCIDOS POLARESSon aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región externa de la molécula de la proteína que esténconstituyendo.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos básicos cargados, carácter que los hace muy hidrofílicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los más básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están cargadas positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pHfisiológico, así que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimáticas participando en el intercambio de iones hidrógeno.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilos como el ácido aspártico y el ácido glutámico. Estos aminoácidos están cargados negativamente en la célula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos comoaspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos y se localizan en la superficie de las proteínas.
FORMACIÓN DE PÉPTIDOS
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los...