proteinas

MERIDA-VENEZUELA
UNIVERSIDAD DE LOS ANDES
Mérida - 5101- Venezuela

FIRP

Laboratorio de Fenómenos Interfaciales y Recuperación del Petróleo
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PROTEINAS EN ALIMENTOS:
Consideraciones Generales, Estructuras,
Propiedades Funcionales y Nutricionales.
Dra. Ana Luisa Medina
Fac. Farmacia
U.L.A.

Las Proteínas
sonmacromoléculas formadas por polimerización de un gran número de residuos
de amino ácido (20 unidades de base)

Importancia en los alimentos
•
•
•

Función fundamentalmente estructural
Función biocatalizadora -EnzimasEn los alimentos son la fuente de aminoácidos
esenciales 8 en adultos y 9 en infantes.

Origen
Fuentes básicas originales son las plantas y bacterias
( el organismo animal no puedesintetizar los aminoácidos
esenciales ) a partir del amoníaco del suelo.

NH3

BACTERIAS

NITRITOS

(DIGESTIVO) PROTEINAS
VEGETALES

AMINOACIDOS

(ABSORCION)

BACTERIAS

PLANTA

NITRATOS
+
NH3
(PLANTA)

AMINOACIDOS

PROTEINAS
ANIMALES

¿Por qué las proteínas ?
Son el elemento formativo de las células corporales
Proteínas específicas o derivados proteicos
Célulasespecializadas
Elementos
Funcionales

Secreciones glandulares
Enzimas y hormonas

Organismo depende de las proteínas del alimento

Proteínas tienen una arquitectura particular

Nutricionales

Funcionales

Fuente de energía
y amino ácidos

Proveen de ciertas
propiedades al alimento

Crecimiento y
mantenimiento

Agentes funcionales

Química de las proteínas
Son compuestosorgánicos con la
siguiente composición, aproximada:

C
H
N
O
S
P
Fe
Cu

50 %
7%
16 %
15 %

Origen del factor
6,25 =100/16

En cierto tipos

α-Aminoácidos constitutivos de las
proteínas alimentarias.

(Aminoácidos disociables)
Neutros

Hidroxilados

(hidrófobas)

Diácidas

Diaminados

Azufrados

(polares OH)

(2c) glicocola
(3c) alanina

serina

(4c)treonina

(5c) valina

cisteína
ác.aspártico

metionina

ác.glutámico

prolina
(6c) leucina

lisina

isoleucina

histidina

cíclicos:
fenilalanina

arginina
tirosina

triptófano

Tipos de Enlace:
Covalente:
* Unión peptídica -NH-OC- 30 - 100 Kcal/mol
(asociación de un grupo alfa amino de un AA y un alfa carboxilo de otro AA,
para formar la estructura primaria)
*Unión disulfuro
-S-SEnlace de Esterificación:
p.ej. Ester fosfórico -O-P-OO OH
Atracciones Coulómbicas (iónicas) :
-COO- ....+H3 N10 - 20 Kcal/mol

Tipos de Enlace:
Puentes de Hidrógeno:
H
|
-C=O .....H-N-

(cont)
2 - 10 Kcal/mol

Otros (Van Der Waals, etc.)
-CH3 ...... H3C (enlace hidrófobo)

Estructuras Proteicas
Estructura Primaria: Orden secuencial de los residuos de aminoácidos, unidos por
enlaces peptídicos. Característica propia a cada proteína
α S1 Caseína
39
52
Glu-Leu-Ser-Lys-Asp-Ile-Gly-Ser-Gly-Ser-Thr-Glu-Asp-Gln
|
|
P
P
Para definir la estructura primaria:

•
•
•

Composición en residuos de amino ácidos (al menos 8 o 10 residuos).
Secuencia de residuos de amino ácidos
Masa molecular

Estructura Secundaria: Ordenamiento espacial de lacadena peptídico; esto es
función de la posición y de la afinidad química de los AA y de sus secuencias

Principales estructuras secundarias:
* hélices-α (O e H participan en las U peptidicas, estableciendo interacciones
electrostáticas.

* hojas plegadas-β ( Interacciones H entre dos segmentos paralelos de una
misma cadena)
* curvaturas-β
Estas uniones o interacciones darán a la proteínauna disposición en el espacio
Estructura Secundaria
Las uniones o las interacciones podrán establecerse entre AA de una misma proteína
La sola presencia, por Ej, de un residuo de AA como la prolina en la secuencia de la
proteína puede modificar la configuración alfa helice (Reparticion al azar da una
configuración en “Pelota Estadística” “Caseina beta”.
Si por el contrario, los residuos...