proteinas
• Son las macromoléculas más abundantes de las
células.
• Son polímeros de aminoácidos. Su tamaño puede
variar desde pequeñas moléculas (de dos o tres
aminoácidos) hasta macromoléculasde miles de
ellos.
Polipéptido
La fórmula general de un aminoácido es:
carbono a
grupo a-amino
grupo carboxilo
cadena lateral
20 tipos diferentes de cadena lateral (R). A pH 7,los grupos amino y carboxilo se encuentran
ionizados.
ENLACE PEPTIDICO
CONDENSACION
(deshidratación)
DIPEPTIDO (dos residuos de aminoácidos)
ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO
(ANIMOTERMINAL)
(CARBOXILO TERMINAL)
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
Enlace peptídico es rígido y
planar
PROPIEDADES DE IONIZACION
Grupos ionizables
Grupos ionizables
Grupos ionizablespKa: capacidad de un grupo
ionizable de ceder un H+
pH > pKa grupo desprotonado
Grupos ionizables
pH< pKa grupo protonado
PROTEINAS CON MULTISUBUNIDADES
• Proteínas que poseen dos omás cadenas
polipeptídicas asociadas por enlaces covalentes.
Puente disúlfuro.
PROTEINAS CONJUGADAS
• Son proteínas que poseen, además de su cadena
aminoacídica, otros compuestosquímicos asociados a
ellas.
GRUPO PROSTETICO
Parte no aminoacídica
de una proteína conjugada.
El grupo prostético cumple un rol importante en la función
biológica que posee la proteínaESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria corresponde a la
secuencia de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria
corresponde a un arregloestable de aminoácidos.
Helice-a.
Sábana-b.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciara
corresponde al
plegamiento en tres
dimensiones de toda la
cadena polipeptídica.
ESTRUCTURACUATERNARIA
La estructura cuaternaria
corresponde a la unión de las
distintas cadenas
polipeptídicas.
Clasificación según organización de Est. 2ª
Fibrilares
Ordenamiento longitudinal...
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