PROTEINAS

PROTEINAS
DR. ANGEL M. CLAROS ARISPE
MEDICO ORTOMOLECULAR

Las proteínas son biomoleculas formadas por

cadenas lineales de aminoácidos. El nombre
proteína proviene de la palabra griega
πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario"
o del dios Proteo, por la cantidad de formas
que pueden tomar.
Todas las proteínas tienen carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas
poseen tambiénazufre. El contenido de
nitrógeno representa, por término medio, 16%
de la masa total de la molécula; es decir, cada
6,25 g de proteína contienen 1 g de N.

FUNCIONES:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones

químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de
transporte en la sangre.
Losanticuerpos, encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes patógenos.
Los receptores de las células, a los cuales se fijan
moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada.
La actina y la miosina, responsables finales del
acortamiento del músculo durante la contracción.
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes
en tejidos de sostén.

AMINOACIDOS:
Unaminoácido es una molécula orgánica con un

grupo amino básico (-NH2) y un grupo carboxílico
(-COOH; ácido).
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un
enlace peptídico. Estos dos "residuos"
aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido.
Esta reacción ocurre demanera natural en los
ribosomas, tanto los que están libres en el citosol
como los asociados al retículo endoplasmático.

ISOMERIA D - L

D-gliceraldehído (3D)
D-gliceraldehído
(Proyección de Fischer)

L-gliceraldehído

CLASIFICACION: Según sus propiedades de su cadena

lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S),
Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn,N),
Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina
(Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L),
Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P),
Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D)
y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K),Arginina
(Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y
Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros
polares y neutros no polares).

PROPIEDADES:
1.- Opticas: Dextrogiro y levogiro (excepto la

glicina)
2.- Acido-base.
El grupo carboxilo se comporta como acido o
dador de electrones
-COOH = - COO + H
. El grupo amina acepta protones, actúa comobase.
-NH2 + H =
-NH3

En soluciones acidas fuertes, el ion dipolar

capta un H a nivel de su carboxilo, en estas
condiciones actúa como una base, el AA tiene
carga positiva catión.
En soluciones alcalinas, el protón de la función
–NH3, reacciona con iones hidroxilo para
forman H2O, el AA tiene carga negativa anión.
La carga eléctrica del AA depende del pH del
medio en el cual esta disuelto. Siaumenta los
iones de H, los iones –COO(carboxilato),captan
protones y se forman cationes. Si disminuye
los H, los grupos –NH3, seden H y se forman
aniones.

PEPTIDOS: Uniones peptidicas:
Los AA pueden establecer enlaces covalentes

entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del
grupo alfa-amina de otro, con perdida de agua.
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es
menor de 10.Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
etc...
  Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si
el n º de aminoácidos es mayor de 10.

POLIPEPTIDOS DE IMPORTANCIA

BIOLOGICA:
GLUTATION: Formado por acido glutamico,
cisteina y glicina. Participa en funciones de
oxido-reduccion.
Hormonas o factores de...