proteínas

Aminoácidos y péptidos

⇒ AMINOÁCIDOS: Moléculas orgánicas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH).
⇒ Los aminoácidos proteicos son α aminoácidos, que portan las dos funciones sobre el carbono
α.

⇒ IMPORTANCIA BIOLÓGICA:
⇒ Constituyen las proteínas.
⇒ Algunos de ellos son precursores de otras sustancias (P. Ej. Hormonas Tiroideas) o
forman parte de la estructura de unamolécula (La cisteína en la coenzima A)
⇒ Pueden ser usados, en ocasiones, para obtener energía (P. Ej. En ayuno prolongado).
⇒ Se diferencian en el radical (–R), que es distinto en cada aminoácido. Este grupo –R le
da al aminoácido características y cargas iónicas.

Ácidos
Básicos

Neutros

Grupos
especiales
Alifáticos

Aromáticos

[-COOH]
[-NH2]

[-OH] , [-S]

[-CAD.
CARBONADA]Polares
Polares
Polares

Apolares

Asp, Glu
Lys, His, Arg

Asn, Ser, Thr

Ala, Val, Leu, Mer, Ile,
Gly
Phe, Trp, Tyr

⇒ Las cargas de los aminoácidos cambian según el pH de la disolución.
⇒ ENLACE PEPTÍDICO: Enlace amida secundaria del grupo carboxilo [COOH] con el amino [NH2]
del aminoácido siguiente. Es el enlace que permite formar las proteínas. Son muy importantes
desde elpunto de vista biológico. Determina la estructura y función de cada una de las
proteínas.
⇒ Los aminoácidos se unen para formar péptidos. Una larga secuencia de aminoácidos (más de
100) constituyen, ya no un péptido, sino una proteína.
⇒ Mediante rayos-X se determinó que el enlace peptídico poseía seis átomos coplanarios en el
plano de la amida.
⇒ CARACTERÍSTICAS del ENLACE PEPTÍDICO:
1.Seis átomos coplanarios.
2. El carbono alfa se encuentra en estado TRANS.
3. Los híbridos de resonancia. El par de electrones, en un momento determinado, se
localiza en un enlace determinado de la amida o en otro, es decir, en un enlace
peptídico, en un determinado instante, el par de electrones puede cambiar de enlace
entre los enlaces de carbono y nitrógeno o carbono y oxígeno. Desde C = N aC = O ó a la
inversa.
4. El enlace C = N solo tiene carácter parcial de doble enlace.
5. El enlace C = N es un enlace rígido, no existe rotación alrededor del enlace. Tiene
isómeros CIS-TRANS y sus átomos se encuentra en el mismo plano.
⇒ La rigidez del enlace determina la estructura de las proteínas.

Proteínas (I): Concepto, composición, clasificación y funciones. Propiedadesfísico-químicas. Estructura primaria.
⇒ Biomoléculas formadas por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
⇒ 2 – 15 aminoácidos forman un oligopéptido.

⇒ 15 – 50 aminoácidos generan un polipéptido.
⇒ >50 aminoácidos forman una proteína.
⇒ Están compuestos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N), y otros como
azufre, fósforo, hierro, cobre y zinc.
⇒ CLASIFICACIÓN:⇒ Punto de vista estructural.
⇒ Proteínas globulares.
⇒ Proteínas fibrosas.
⇒ Punto de vista de composición.
⇒ Proteínas simples.
⇒ Proteínas compuestas.
⇒ Parte proteica (P. Ej. P, Fe, Cu y Zn).
⇒ Proteínas compuestas.
⇒ Glicoproteínas.
⇒ Lipoproteínas.
⇒ Nucleoproteínas.
⇒ Punto de vista funcional.
⇒ Función estructural.
⇒ Constituyen la matriz de los tejidos conjuntivo y óseo(colágeno y elastina);
tejido epidérmico (γ-queratinas: pelo, uñas…).
⇒ Función dinámica.
⇒ Catálisis de las reacciones químicas, catalizadas por los enzimas.
⇒ El organismo posee un metabolismo propio, llevado a cabo por los
enzimas.
⇒ Transporte.
⇒ Hemoglobina.
⇒ Mioglobina.
⇒ Transferrina.
⇒ Proteínas transportadoras de fármacos.
⇒ Protección.
⇒ Inmunoglobulinas.
⇒ Control hormonal(metabolismo y funciones orgánicas).
⇒ Insulina.
⇒ Glucagón.
⇒ Hormona del crecimiento.
⇒ Génicas.
⇒ Histonas.
⇒ Proteínas ribosómicas.
⇒ Contracción muscular.
⇒ Actina y miosina.
⇒ Consideraciones generales de la estructura proteica:
⇒ El orden de los aminoácidos determina la forma de la proteína y esta su función.
⇒ Niveles estructurales:
⇒ Se sintetiza una cadena de aminoácidos...