Quimica de biomoleculas
Páginas: 9 (2114 palabras)
Publicado: 25 de noviembre de 2013
Trabajo Práctico de Química
Tema: Química de las Biomoleculas
Alumno: Nombre Apellido
Año: X División: X
Colegio: Instituto X
Proteína
Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en el organismo de los animales superiores. Estas desempeñan un papel protagónico en casi todos los procesos biológicos. Están constituidas por los elementos C, H, O y N; en lamayoría de las proteínas también encontramos S. Son macromoléculas poliméricas cuyas unidades estructurales, los aminoácidos (AA), poseen al menos una función acida (carboxilo) y otra básica (amina) unida al carbono α (α-aminoácidos). Los distintos AA difieren en la naturaleza de su cadena carbonada. Todos ellos excepto la glicina, presentan isomería óptica, determinada por la configuración en el carbonoα. De acuerdo con las características de la cadena de carbonos, los AA se clasifican en:
Alifáticos Neutros de cadena apolar
Alifáticos neutros de cadena polar no ionizable
Aromáticos neutros
Con azufre
Ácidos discarboxilicos
Básicos
La existencia de grupos acido básico en sus moléculas, convierte a los AA en iones bipolares, anfolitos o anfóteros. Ensolución neutra, las funciones acidas y básica están ionizadas. En medio acido fuerte, la función carboxilo capta un protón; el AA adquiere carga positiva y se comporta como catión. En medio alcalino fuerte , la función amina libera un protón ; la carga del AA se torna negativa y se comporta como un anión.
Los AA se unen entre sí mediante enlaces peptidicos. Se denominan péptidos los polímeros cuyamasa molecular sea menor de 6kDa. Los péptidos tienen propiedades acido-base similares a las de los AA.
Los polímeros de AA cuya molécula exceda la masa de 6kDa son considerados proteínas. La carga eléctrica de las proteínas depende del estado de disociación. El pH de la solución en la cual se encuentra la proteína condiciona este estado de disociación. El pH en el cual las cargas + y – seequilibran, corresponde al punto isoeléctrico (pHi o pI) de la proteína. En medio acido con respecto al pI, la proteína se carga positivamente, mientras que en un medio alcalino, la carga es negativa.
La electroforesis es un método de separación de proteínas en una mezcla. Al hacer pasar una corriente eléctrica continua por la solución las proteínas migran hacia uno u otro polo con una velocidadproporcional a su carga.
La masa molecular de las proteínas varia de 6.000 a millones de Daltons.
Las Proteinas se caracterizan y distinguen entre si, no solo por la cantidad y naturaleza de los AA componentes, sino por el orden en el que se disponen dichos AA.
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica quéaminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida quese sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración A-helicoidal y las hélices de colágeno)
b) Formas plegadas (configuración B o dehoja plegada).
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los super plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes...
Tema: Química de las Biomoleculas
Alumno: Nombre Apellido
Año: X División: X
Colegio: Instituto X
Proteína
Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en el organismo de los animales superiores. Estas desempeñan un papel protagónico en casi todos los procesos biológicos. Están constituidas por los elementos C, H, O y N; en lamayoría de las proteínas también encontramos S. Son macromoléculas poliméricas cuyas unidades estructurales, los aminoácidos (AA), poseen al menos una función acida (carboxilo) y otra básica (amina) unida al carbono α (α-aminoácidos). Los distintos AA difieren en la naturaleza de su cadena carbonada. Todos ellos excepto la glicina, presentan isomería óptica, determinada por la configuración en el carbonoα. De acuerdo con las características de la cadena de carbonos, los AA se clasifican en:
Alifáticos Neutros de cadena apolar
Alifáticos neutros de cadena polar no ionizable
Aromáticos neutros
Con azufre
Ácidos discarboxilicos
Básicos
La existencia de grupos acido básico en sus moléculas, convierte a los AA en iones bipolares, anfolitos o anfóteros. Ensolución neutra, las funciones acidas y básica están ionizadas. En medio acido fuerte, la función carboxilo capta un protón; el AA adquiere carga positiva y se comporta como catión. En medio alcalino fuerte , la función amina libera un protón ; la carga del AA se torna negativa y se comporta como un anión.
Los AA se unen entre sí mediante enlaces peptidicos. Se denominan péptidos los polímeros cuyamasa molecular sea menor de 6kDa. Los péptidos tienen propiedades acido-base similares a las de los AA.
Los polímeros de AA cuya molécula exceda la masa de 6kDa son considerados proteínas. La carga eléctrica de las proteínas depende del estado de disociación. El pH de la solución en la cual se encuentra la proteína condiciona este estado de disociación. El pH en el cual las cargas + y – seequilibran, corresponde al punto isoeléctrico (pHi o pI) de la proteína. En medio acido con respecto al pI, la proteína se carga positivamente, mientras que en un medio alcalino, la carga es negativa.
La electroforesis es un método de separación de proteínas en una mezcla. Al hacer pasar una corriente eléctrica continua por la solución las proteínas migran hacia uno u otro polo con una velocidadproporcional a su carga.
La masa molecular de las proteínas varia de 6.000 a millones de Daltons.
Las Proteinas se caracterizan y distinguen entre si, no solo por la cantidad y naturaleza de los AA componentes, sino por el orden en el que se disponen dichos AA.
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica quéaminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida quese sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración A-helicoidal y las hélices de colágeno)
b) Formas plegadas (configuración B o dehoja plegada).
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los super plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes...
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