Resumen Cap 3 BCM

Cap. 3. Estructura y función de las proteínas
Estructura jerárquica de las proteínas
Los monómeros que forman las proteínas son 20 aminoácidos, los cuales están formados por un carbono central
o α unido a cuatro grupos químicos diferentes:
- grupo amino (-NH2)
- grupo carboxilo (-COOH)
- átomo de H
- cadena lateral (-R)
Los aminoácidos se clasifican en:
Estos 20 aminoácidos difierenentre sí en su
cadena lateral. Como los grupos químicos
son todos diferentes, excepto en la glicina,
el Cα es asimétrico, por lo que puede existir
en dos formas especulares: Levo (L) y
Dextro (D), que no se pueden interconvertir
entre sí, cada una de las cuales presenta
una actividad óptica diferente y en
consecuencia difieren en su función. En
general, solo se encuentran las formas L en
lasproteínas.
Las propiedades distintivas de los
aminoácidos dependen de la cadena lateral
R, las cuales varían en forma, tamaño,
carga, hidrofobicidad y reactividad.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos
Estructura secundaria: plegamiento de la secuencia lineal en
hélices u hojas
Estructura cuaternaria: agrupación de estructuras secundarias en
undominio globular o fibroso.
Estructura cuaternaria: Asociación de proteínas individuales para
formar complejos que pueden consistir en decenas a cientos de
subunidades (ensamblajes supramoleculares).
Funciones de las proteínas: por interacciones de unión específicas
y cambios de conformación en la estructura de una proteína
plegada adecuadamente:
Señalización: sensado y reacción al entornoTransporte: flujo de moléculas pequeñas y iones
Enzimáticas: catálisis de reacciones químicas
Movimiento: generación de fuerzas de movimiento
Estructura: organización de genoma, bicapa lípida y citoplasma
Regulación: control de la actividad proteica
Estructura primaria
Está dada por la secuencia lineal de los aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Esta
cadenaprincipal está formada por el N del grupo amido, el Cα y el C del carbonilo de cada aminoácido
constituyente, con las R proyectándose de la misma.
La cadena principal es polar porque los grupos amino se localizan del mismo lado del Cα y presenta en sus
extremos un N-terminal (izq) y un C-terminal (dcha), los cuales a pH fisiológico se encuentran ionizados.
Un polipéptido (proteína) puede tener desde20-30 hasta 4000 residuos de aminoácidos y su tamaño se mide en
Daltons (Da) o en peso molecular. El PM promedio de los aminoácidos en las proteínas es 113, considerando su
abundancia relativa. Este valor puede utilizarse para estimar la cantidad de residuos de aminoácidos en una
proteína a partir de su PM y viceversa.

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Estructura secundaria
Consiste en la conformación espacial de laproteína, resultado del plegado de determinadas partes de la misma,
dependiendo de su secuencia.
- Enrollamiento al azar (random coil): debido a la ausencia de interacciones estabilizadoras no covalentes.
- Hélice α: la cadena principal polipeptídica se pliega en una espiral, que se mantiene en su lugar debido que el
O del carbonilo del enlace peptídico se une por enlace de H con el H delgrupo amido del aminoácido ubicado
a 4 residuos de distancia en dirección del C-terminal. La hélice es polar porque los donantes en los enlaces H
tienen la misma orientación y la superficie exterior de la misma, se encuentra cubierta por los grupos R,
determinando éstos la cualidad hidrófila/hidrófoba de la hélice.
- Hoja β β: segmentos polipeptídicos de 5-8 residuos formando hebras, unidaslateralmente por enlaces H
entre los átomos de la misma cadena polipeptídica o con otras cadenas. La planaridad del enlace peptídico,
que forma un ángulo fijo, produce que la hoja presente un contorno plegado. La polaridad de la hoja β está
definida por la orientación del enlace peptídico, por lo que en una hoja, las hebras β pueden estar
orientadas en la misma dirección (paralela) o en dirección...