Sintesis Quimica De Peptidos Y Proteinas

SÍNTESIS QUÍMICA DE PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

I. INTRODUCCIÓN:

La palabra “proteína” proviene del griego proteion, que significa primero. Este nombre les fue dado para enfatizar el rango de importancia que tienen en un sistema viviente. Si bien es difícil decidir cuál de las biomoléculas es la de mayor importancia, es innegable que las proteínas son los materiales que desempeñan el mayornúmero de funciones en las células de todos los seres vivos, las cuales van desde formar parte de la organización estructural básica de la célula, hasta funciones metabólicas y reguladoras. En el afán de comprenderlas mejor, se ha intentado sintetizarlas en el laboratorio llegando a desarrollar la técnica de síntesis de péptidos, que aunque menos complejos que las proteínas, han brindado informaciónimportante al poseer características de las proteínas naturales (por constituirse de la misma manera). Además, los péptidos por sí mismos tienen roles significativos en la biología como hormonas, factores de crecimiento, antibióticos, toxinas y neuropéptidos. Entre las aplicaciones de la síntesis de péptidos se encuentran la de desarrollar péptidos de importancia médica como lo son hormonas yvacunas, también pueden sintetizarse péptidos para producir anticuerpos contra porciones específicas de proteínas o para modificar algunos péptidos naturales con el fin de hacerlos más estables, entre otras.

II. OBJETIVOS:

► Reconocer las distintas metodologías usadas actualmente en la síntesis química de péptidos y proteínas.
► Diferenciar las características principales de cadamétodo de síntesis peptídica, sus beneficios y dificultades en la práctica.
► Determinar la importancia de la síntesis de péptidos y proteínas por medios químicos como una alternativa en la creación de moléculas con funciones y características similares a las moléculas de origen natural.

III. CONCEPTOS GENERALES:

a. Péptidos:

Los péptidos se hallan formados por la unión de doso más aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, oligopéptidos (menos de 10 aa). Si el número de aminoácidos es de 10 a más, hablamos de un polipéptido.Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unospéptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos

b. Enlace Peptídico:

La unión entre dos aminoácidos se lleva a cabo por la reacción que se presenta entre el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro formando una amida mediante la pérdida de una molécula de agua. Esta unión covalente es alo que se denomina enlace peptídico, el cual tiene una geometría planar y características de doble enlace, debido a la resonancia existente.

c. Racemización:

El término racemización se refiere a la conversión de un enantiómero en su imagen especular, y una mezcla de partes iguales de enantiómeros se denomina modificación racémica, la cual es ópticamente inactiva, ya que cuando sehace incidir un haz de luz polarizada sobre la mezcla la rotación generada por un enantiómero es cancelada por la misma rotación que produce en sentido opuesto el otro. Una mezcla racémica no puede ser separada por métodos ordinarios, por lo que se tiene que recurrir al uso de reactivos ópticamente activos, en donde se observan propiedades físicas diferentes para cada enantiómero.

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