Taller de peptidos y aminoacidos

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TALLER UNIDAD I
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

1. ¿Qué es una molécula quiral?
Es aquella molécula cuyo átomo central, (el carbono) tiene cuatro sustituyentes diferentes y su imagen especular no puede superponerse.

2. ¿A qué se refiere el termino enantiómero?
Son una clase de esteroisomeros cuyo compuesto es una imagen especular de otro y no son superponibles, Son las moléculasque no se superponen.

3. ¿Qué son los estereoisómeros?
Son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente formula estructural, es decir difieren en la orientación tridimensional de sus átomos.

4. De ejemplos de enantiómeros en los aminoácidos.
(R) y (S)-1-bromo-1-clorometano
En los modelos moleculares puede verse que las dos moléculas son distintas, no sesuperponen. La presencia de un carbono asimétrico (con sustituyentes distintos: metilo, hidrogeno, cloro y bromo) hace posible que la molécula y su imagen especular sean distintas.

(R) y (S)-alanina
La presencia de un carbono unido a cuatro sustituyentes diferentes (CH3, H, NH2 y COOH) convierte la alanina en un compuesto quiral y ópticamente activo, con una imagen especular (enantiómero) nosuperponible. Como puede observarse en los modelos moleculares, la molécula y su imagen especular difieren en la disposición espacial de los grupos y no existe ningún giro que permita superponerlas (son diferentes)

5. ¿Cuál aminoácido no cumple con las características de enantiómero y explique por qué?....................

6. La titulación es un proceso mediante el cual se introducen o seremueven protones, al agregar, respectivamente, ácidos (H+) y bases (OH-). A medida que se realiza la titulación se presentan cambios en la estructura del aminoácido que involucran los grupos ionizables. Realice esquemáticamente la titulación de los aminoácidos Glicina, Histidina, ácido glutámico, arginina, tirosina y lisina, indicando las especies o formas de aminoácidos que se presentan en la escalade pH. Calcule el punto isoeléctrico de cada molécula…………….

7. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira. ¿Cuántos residuos de aminoácidos pueden encontrarse por vuelta?

En las elices alfa un giro completo de estas contiene un promedio de 3.6 reciduos de aminoácidos por vuelta.

8. Según los patrones de plegado de las proteínasglobulares, ¿Qué son los “dominios y “motivos” en la estructura de una proteína?.
Motivo: es un elemento conservado en la secuencia de aminoácidos, que habitualmente se asocia con una función concentrada. Los motivos se generan a partir de alineamientos multiples de regiones con elementos funcionales o estructurales conocidosl, por lo que son utiles para predecir la existencia de esos mismos elementos enotras proteínas de función y estructura desconocida.
Dominio: es un termino mas genérico que designa una región de una proteína con interés biológico funcional o estructural. También se llama dominio a una región de la estructura tridimensional de una proteína con una función concreta, que incluye regiones no necesariamente contiguas en la secuencia de aminoácidos.

9. Las dos estructurassecundarias más importantes en las proteínas son las hélices α y las láminas β. Sin embargo, se reporta la existencia de otras dos. ¿Cuáles son? Describa sus características.
Las otras dos estructuras secundarias mas importantes son:
La forma 310 la cual por cada elice o giro contiene 3 aminoacidos y se cuentan 10 atomos dentro de su esrtuctura.
La forma π es en forma de zigzag y sus angulos sonmas amplios.

10. Explique porque las láminas β adquieren la forma en “zig-zag”.
Las laminas beta adaptan una estructura en zigzag ya que se asocian entre si estableciendo uniones mediante enlaces de hidrogeno intercaternarios, todos los enlaces peptidicos participan en estos enlaces cruzados confiriendo asi gran estabilidad a la estructura.

11. Dentro de la clasificación de las...
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