tarea





FACULTAD DE SALUD PÚBLICA Y SALUD

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL


EVIDENCIA No. 4

Alumna: Deisy Patricia Rodríguez Tamez.
Grupo: 114. Matrícula: 1640989.
Maestra: Dr. Jessica Argentina González Cárdenas.

2 de Noviembre de 2014.
CAPÍTULO 6. ENZIMAS

Enzimas: Son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que seantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.





Energía de activación: Una reacción química tiene lugar cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía denominadaenergía de activación que es la energía mínima que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso.





Catalizador: Es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química y que no se altera de forma permanente por la reacción.


Estado de transición: Explica la velocidad de reacción de reacciones químicas elementales. 
En el ápice de ambas rutas dereacción de la imagen se produce un estado de transición.






Sustrato: Es una molécula sobre la que actúa una enzima. Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedandolibre para recibir otro sustrato.






Sitio activo: A diferencia de los catalizadores inorgánicos, cada clase de molécula enzimática contiene una superficie de unión de forma enrevesada y única denominada lugar activo. Los sustratos se unen al lugar actico de las enzimas, que habitualmente es una pequeña hendidura o grieta en una molécula proteica grande. Sin embargo, el lugar activo noes sólo el lugar de unión. Varias de las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en el lugar activo participan activamente en el proceso catalítico. La información dentro del lugar activo de una enzima (su forma y distribución de carga) restringe los movimientos y las conformaciones permitidas del sustrato, haciendo que éste se asemeje más al estado de transición.Especificidad enzimática: El modelo llave-cerradura de la acción enzimática, expuesto por Emil Fischer en 1890, explica en parte la especificidad enzimática. Cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato poseen estructuras complementarias. La forma global des sustrato y su distribución de carga le permiten entrar e interaccionar con el lugar activo de laenzima. En una variante moderna del modelo llave-cerradura debida a Daniel Koshland, denominada modelo del ajuste inducido, se tienen en cuenta la estructura flexible de las proteínas. En este modelo, el sustrato no se ajusta con precisión a un lugar activo rígido. En su lugar, las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del lugar activo,conformando la forma del lugar activo con la forma del sustrato en su conformación del estado de transición.


Cofactores: Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reaccionesmetabólicas.





Coenzimas: Los cofactores enzimáticos pueden ser iones, como el Mg2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas, denominadas coenzimas.






Metales: Los metales importantes en los seres vivos son de dos clases: metales de transición (p. ej., Fe2+ y Cu2+) y metales alcalinos y aJealinotérreos (p. ej., Na+, K+, Mg2+ Y Ca2+). Debido a sus estructuras electrónicas, los...