Tema 3

Factores que afectan la actividad de las enzimas
 Algunos factores que influyen en la
actividad de las enzimas son:
•

Cofactores y coenzimas

•

Temperatura

•

pH

•

Concentración del sustrato

•

Inhibidores

•

Mecanismos reguladores

Apoenzima
(inactiva)

Cofactor

Sustrato

 Las enzimas que requieren cofactores
o coenzimas generalmente no se activan
hasta que esta molécula se une:
•
•Apoenzima → enzima a la cual no
se ha unido el cofactor (inactiva).
Holoenzima → enzima a la cual se
unió el cofactor (activa).

Holoenzima
(activa)

Efecto de la temperatura
 El efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción enzimática generalmente
muestra dos etapas:
1) Aumento gradual de la velocidad de la reacción hasta alcanzar un máximo local, que
se conoce como temperaturaóptima.

Velocidad de reacción (v0)

2) Disminución progresiva de la velocidad de reacción debido a la inactivación de la
enzima por desnaturalización térmica.

2

1

Temperatura (oC)



La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas está en el rango entre
los 35 y 40 oC, estas comienzan a desnaturalizarse por encima de los 40 oC.

Efecto del pH

Velocidad de reacción (v0)

 Los pHsextremos también pueden inactivar a la enzima por desnaturalización, por lo que
el efecto del pH es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción.

Pepsina

Tripsina

Fosfatasa
alcalina

pH

 Cada enzima opera en un rango relativamente corto de valores de pH, rango en el cual sus
grupos químicos se encuentran ionizados, de manera que facilitan la catálisis.
•

Dentro de esterango, el pH para el cual se alcanza un máximo local de velocidad se
conoce como pH óptimo.

•

El pH óptimo para las enzimas humanas varía notablemente, alcanzando incluso
valores extremos (por ejemplo: pHopt = 2 para la pepsina, una enzima gástrica).

Efecto de la concentración de sustrato
 El efecto de la concentración de sustrato, [S], en la velocidad de una reacción enzimática
tambiénmuestra de dos etapas:
1) La velocidad de la reacción aumenta gradualmente hasta acercarse a una velocidad
máxima (vmáx).
2) La velocidad se mantiene constante pues todos los centros activos de las moléculas
de enzima han sido ocupados por el sustrato, se dice entonces que se presenta un
comportamiento de saturación.
 Parámetros importantes:

v0
1
vmáx
2
½vmáx

Km

[S]

•

vmáx

•

Km → valor deconcentración
de sustrato para el cual se ha
alcanzado la mitad de la vmáx

 Km es una medida de la afinidad
de la enzima por su sustrato
(a menor Km mayor afinidad).

Enzima 1

Enzima 2

[S]

Km alta refleja baja
afinidad de la enzima
por el sustrato.
Km baja refleja alta
afinidad de la enzima
por el sustrato.

Efecto de la concentración de sustrato
 La relación entre v0 y [S] para una reacciónenzimática fue descrita por Leonor Michaelis
y Maude Menten en 1913, dando lugar a la
conocida ecuación de Michaelis-Menten:

A altas concentraciones
de sustrato ([S] >> Km),
v0 se mantiene constante
e independiente de [S].

 La ecuación de Michaelis-Menten:
•

•

Indica que la curva de v0 vs [S] tiene
forma de hipérbola, con una asíntota
en vmáx.
Refleja que la velocidad de reacción
es inversamenteproporcional al valor
de Km (afinidad de la enzima por el
sustrato).

 La principal desventaja de este
modelo es que no se cumple para todas
las enzimas.

[S]

A bajas concentraciones
de sustrato ([S] << Km),
v0 es directamente
proporcional a [S].

Inhibición enzimática
 La inhibición enzimática ocurre cuando una molécula diferente al sustrato (denominada
inhibidor) interactúa con la enzima,impidiendo el correcto funcionamiento de esta.
 Hay muchos tipos de inhibidores, pero los más representativos son:
 Inhibidores competitivos
•

•

Tienen cierta afinidad con el centro
activo (análogos estructurales del
sustrato).
Compiten con el sustrato, pero la
reacción no procede tras la unión.

 Inhibidores no competitivos
•

Generalmente se unen a un sitio
diferente al centro activo.

•...