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Universidad de Magallanes
BIOQUIMICA
MSc. Luis González Burgos
Químico Farmacéutico
BIOQUIMICA
PROTEINAS
Las Proteínas son macromoléculas cuyo componente
básico son los Aminoácidos, los cuales mediante diferentes
tipos de enlace pueden unirse y adquirir una conformación
característica.
Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula
yresultan una parte fundamental tanto a nivel estructural
como funcional en los diversos sistemas biológicos.
AMINOACIDOS
PEPTIDOS
PROTEINAS
Las Proteínas desempeñan funciones considerablemente
diversas en los organismos vivientes.
EJEMPLO
TRANSPORTE
MIOGLOBINA
REGULACION
INSULINA
DEFENSA
γ - GLOBULINA
MOVIMIENTO
MIOSINA
CATALISIS
PEPSINA
ESTRUCTURACOLAGENO
PROTEINAS
Estructura
Clasificación
Función
Catalizadora
Aminoácidos
Heteroproteínas
Holoproteínas
Enlace peptídico
Nucleoproteínas
Péptido / Proteína
Cromoproteínas
ESTRUCTURA
Primaria
Secundaria
Terciaria
Glucoproteínas
Fosfoproteínas
Fibrosas
Colágeno
Miosina
Actina
Globulares
Albúminas
Globulinas
Defensiva
Estructural
HormonalMotora
Reserva
Reguladora
Cuaternaria
Lipoproteinas
Transportadora
UMAG 2014
MSc. Q.F. Luis González Burgos
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BIOQUIMICA
AMINOÁCIDOS
El Genoma humano contiene alrededor de 30.000 genes
codificadores de proteínas, existiendo la posibilidad de
generar un inmenso número de estas moléculas.
Pese a que se conocen muchos más (aminoácidos no
proteicos), la mayoría de lasproteínas en los seres vivos se
forman de la combinación lineal de sólo 20 aminoácidos
distintos.
AMINOACIDOS ESENCIALES
Aminoácido
Fenilalanina
Símbolo
F
Abreviatura
Phe
Fórmula
C9H11NO2
Histidina
Isoleucina
H
I
His
Ile
C6H9N3O2
C6H13NO2
Lisina
Leucina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
K
L
M
T
V
W
Lys
Leu
Met
Thr
Val
Trp
C6H14N2O2C6H13NO2
C5H11NO2S
C4H9NO3
C5H11NO2
C11H12N2O2
AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Aminoácido
Símbolo
Abreviatura
Fórmula
Alanina
A
Ala
C3H7NO2
Cisteina
C
Cys
C3H7NO2S
Glicina
G
Gly
C2H5NO2
Acido Aspártico
D
Asp
C4H7NO4
Acido Glutámico
E
Glu
C5H9NO4
Asparragina
N
Asn
C4H8N2O3
Prolina
P
Pro
C5H9NO2
GlutaminaQ
Gln
C5H10N2O3
Arginina
R
Arg
C6H14N4O2
Serina
S
Ser
C3H7NO3
Tirosina
Y
Tyr
C9H11NO3
Con la excepción de la Glicina, cada aminoácido posee
cuatro grupos sustituyentes distintos unidos a su carbono α,
asimetría que da lugar a dos isómeros ópticamente activos.
CADENA LATERAL
CARBONO α
GRUPO ACIDO
CARBOXÍLICO
GRUPO
AMINO
ATOMO DEHIDROGENO
Además, pese a que por consenso se le incluye en el
grupo de los aminoácidos es conveniente tener en cuenta
que la Prolina, estructuralmente se consideraba un
Iminoácido, aunque dicha referencia se considera obsoleta.
En la última década se ha propuesto la participación de un
mayor número de aminoácidos al convencionalmente
propuesto, aunque aún no se ha establecido un consensoclaro con respecto a su origen.
En algunos casos se da
lugar a la aparición de otros
aminoácidos, los cuales son
producto de modificaciones
postraslacionales:
Acetilación
Metilación
Carboxilación
Fosforilación
Oxidación
El Grupo α es el que le confiere diferentes propiedades a la
variedad de aminoácidos existente y a la vez nos permite
establecer sistemas de clasificaciónpara ellos.
Así es como podemos tener Aminoácidos Hidrofóbicos o
Hidrofílicos, con cargas positiva o negativa, aquellos que se
comportan como nucléofilos, entre otras propiedades
relevantes para las funciones biológicas.
ALIFATICOS
AROMATICOS
POLARES SIN CARGA
POLARES CON CARGA POSITIVA
POLARES CON CARGA NEGATIVA
Las proteínas se encuentran formadas exclusivamente...
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