UNIDAD III Enzimas

Universidad de Oriente
Núcleo de Bolívar
Escuela de Ciencias de la salud
Departamento de Ciencias fisiológicas
Bioquímica

Profesora: Inaydes Salazar

Enzimas
Son moléculas de naturaleza proteica de alto peso molecular
que

catalizan

reacciones

químicas,

siempre

que

sean

termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción
química que es energéticamente posible, pero quetranscurre a
una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable acelerando la
reacción al disminuir la energía de activación.

Estructura

Enzimas
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos.

Unidades del Metabolismo
Regulan la velocidad de las reacciones químicas espontáneas (ΔG-).

No promueven reacciones no-espontáneas (Δ G +).
Incrementan la velocidad de reacción 103 a 1012 veces sinafectar el
sentido de la reacción.
No forman parte del producto de la reacción.

Enzimas: Propiedades generales
Aumentan la velocidad de reacción
De 106 a 1012 veces vs sin enzima.
Aún más rápido que los catalizadores químicos.
Condiciones de reacción
Temperatura 25-40 o C (algunas hasta 75 o C)
pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
Presión atmosférica normal
Capacidad de regulación
Por concentraciónde sustrato
Por concentración de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
Por regulación alostérica
Alta especificidad de reacción
Interacción estereoespecífica con el sustrato
No hay productos colaterales.

Enzimas: Tipos
Las enzimas simples están constituidas por proteína sin requerir
de la unión de otramolécula o grupo químico para realizar su
actividad catalítica.

Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no
protéica esencial para su funcionamiento que según su
naturaleza puede llamarse cofactor o coenzima.

Enzimas conjugadas
Apoenzima: fracción proteica
Cofactor: grupo que se une a la fracción proteica para permitir el correcto

funcionamiento de la enzima.
Holoenzima:fracción proteica + cofactor o coenzima

Enzimas: Cofactores
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa
molecular, necesario para la acción de una enzima. Átomo, ion o
molécula que participa en el proceso catalítico sin ser enzima ni sustrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin ser
modificados delsitio catalítico.
Como un segundo substrato; salen modificados del sitio catalítico y
por lo general requieren otra enzima para volver al estado original.

Cofactores: Tipos
En función de su naturaleza los cofactores se denominan:

Grupos prostéticos: se trata de iones o moléculas inorgánicas.

Coenzima: es una molécula orgánica. Muchas vitaminas funcionan
como coenzimas; y realmente lasdeficiencias producidas por la falta

de vitaminas responde más bien a que no se origina la coenzima, para
una determinada enzima.

Coenzimas derivadas de vitaminas
Tiamina B1

Tiamina pirofosfato

Riboflavina

FAD (Flavín adenín dinucleótido), FMN (Flavín
mononucleótido)

Piridoxina

PLP (Piridoxal fosfato)

Cobalamina

Metilcobalamina, cobamida

Ácido pantoténico

Coenzima A (CoA)

Nicotinamida

NAD+(Nicotín adenín dinucleótido) Y NADP+
(Nicotín adenín dinucleótido fosfato)

Ácido lipoico

Lipoamida

Ácido fólico

THF (Tetrahidrofolato)

Coenzimas no derivadas de vitaminas

Hemo

Hemoenzimas , citocromos

Complejos Fe-S

Ferredoxinas

Quinonas

Transporte
electrónico
fotosintético

Glutatión

Redox, transporte de aminoácidos

ATP

Transferencia de fosfato y/o energía

UTP

Transferencia degrupos glucosídicos

Carnitina

Transportador de grupos acilo

mitocondrial

y

Centro activo y Sitio catalítico
El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada CENTRO ACTIVO.
El centro activo comprende:
1.

un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y

2.

un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en...