VITAMINA REPASO

Guía de estudio
GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS

Catalizador: sustancia que acelera una reacción sin alterar el proceso o producir un cambio en la homeostasis de la reacción.
Enzima: Son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones químicas.
Sustrato: molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos.
Producto: sustancia que se obtiene en una reacción química.Coenzima: molécula orgánica no proteica de unión transitoria.
Grupo prostético: molécula orgánica no proteica de unión fija.
Cofactor: molécula inorgánica que se asocia a una enzima.
Apoenzima: Enzima sin su parte no proteica, es inactiva
Holoenzima: Enzima con su grupo no proteico y es activa.
Isozima: Formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática
Ribozimas: ARN que presentaactividad catalítica.
Sitio Activo: Sitio de unión de la enzima al sustrato
Sitio Alostérico: sitio de regulación enzimática.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCION
Temperatura: a > temperatura > mayor velocidad
Presión Atmosférica
pH: efecto sobre la localización y a > pH= Desnaturalizacion
Concentración del sustrato: efecto en el equilibrio de la reacción

Especificidad de sustrato: Estádeterminada por el tamaño, estructura, cargas, polaridad, carácter hidrófobo al lugar de fijación, estereoespecificas, especificidad geométrica.
Especificidad de Reacción: determinada por los residuos aminoácidos que se encuentran en el sitio de unión al sustrato.
NOMENCLATURA PARA LAS ENZIMAS
Sistematico: Terminacion asa
Internacional de biología y bioquímica
6 clases:
OXIDORREDUCTASAS: reaccionesREDOX, ej. LACTATO DESHIDROGENASA
TRANSFERASAS: transferencia de grupos funcionales, Ej. HIDROXIMELSERINA TRANSFERASA
HIDROLASAS: ruptura de enlaces por adición de agua, NO USA COENZIMAS
ej. UREASAS.
LIASAS: se eliminan grupos para formar dobles enlaces NO USA COENZIMAS, ej. PIRUVATO DESCARBOXILASA
ISOMERASAS: cambios geométricos o estructurales NO TIENEN ESPECIFIDAD OPTICA, ej. METIL MALONIL COAMUTASA
LIGASAS: forman enlaces acopladas a la ruptura de ATP, ej. PIRUVATO DESCARBOXILASA
13 subclases
Sub-subclases
ENUMERACION DE ISOENZIMAS DE LA ENZIMA LDH, CON IMPORTANCIA CLINICA
Lactato Deshidrogenasa: Enzima plasmática no funcional, presente en valores bajos debido a lesión o enfermedad. Es la vía Anaeróbica de la ruta catabólica de la glucosa.
ISOENZIMAS:
LDH 1 → corazón, músculos yeritrocitos
LDH2 → retículo endotelial y leucocitos
LDH3→ pulmones
LDH4→ riñones, placenta y páncreas
LDH5→hígado y musculo esquelético

MECANISMOS DE REGULACION E INHIBICION
Regulación:
REGULACION POR INDUCCION O REPRESION DE LA SINTESIS ENZIMATICA:
Células regulan la cantidad de enzimas mediante la degradación (vía media enzimática) o síntesis
REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE: fosforilaciono desfosforilacion
REGULACION ALOSTERICA: regulación por moléculas llamados EFECTORES
EFECTORES SENGUN LA CLASE:
Homotropos: el sustrato actúa como efector
Heterotropos: el efector no es el sustrato
EFECTORES SEGÚN LA AFINIDAD DEL SUSTRATO:
Positivos +: aumentan afinidad al sustrato
Negativos –: disminuyen la afinidad al sustrato
COOPERATIVIDAD
Positiva: una reacción facilita la reacción deotro sustrato
Negativa: la reacción dificulta a otra reacción
Inhibición: inhibidor → cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción
Reversible: enlaces NO Covalentes Irreversible: enlaces covalentes
INHIBICION COMPETITIVA: REVERSIBLE
El inhibidor se une al mismo sitio de unión
No modifica la Vmax.
Aumenta el Km = desciende afinidad por el sustrato
INHIBION NO COMPETITIVAEl inhibidor se une a un sitio distinto
Disminuye la Vmax.
No modifica el Km
INHIBICION ACOMPETITIVA
El inhibidor se une al complejo enzima- sustrato
Disminuye el Km = aumenta la afinidad por el sustrato
Disminuye la Vmax.

ENZIMAS PLASMATICAS FUNCIONALES: presentes en la circulación desempeñan papel fisiológico en sangre
Ej. Enzimas de coagulación
ENZIMAS PLASMATICAS NO FUNCIONALES: no están...