aminoacidos y prot

AMINOACIDO, PEPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Las proteínas son polímeros formados por monómeros
llamados aminoácidos.
• Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan

para formar miles de proteínas (muchos grupos
funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
• Son las macromoléculas más versátiles de los seres
vivos.

ESTRUCTURA DE LOS a-AMINOÁCIDOS

R

Ca (central)
Grupo amino

a CH

Grupocarboxilo
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R

NH2

COOH

CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ile)
IMINICO (Pro)
AROMÁTICOS (Fen, Tir, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Tre, Cis, Met)

BÁSICOS (His, Arg, Lis)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)

AMINOÁCIDOS
PRESENTES
EN LAS
PROTEÍNAS

“Bioquímica” Mathews,
van Holde y Ahern
Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

El máspequeño
Flexibilidad estr.

Hidrofobicidad
(interior de prot.)

Dificulta el plegamiento

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

Ligeramente hidrófobos
Hidrófobo
Interacciones hidrofóbicas
Puentes de Hidrógeno
Actividad Enzimática
Absorben la luz en el UV (280 nm)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

“Bioquímica” Mathews, vanHolde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS CON OH O S

Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)
Pueden formar puentes de H con el agua
Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS BÁSICOS

El menos básico
Carga + a pH fisiológico
Cat. Enzimát. (H+)
“Bioquímica” Mathews, van Holde
Muy polares, en lasuperficie de proteínas y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS

Carga - a pH fisiológico

Polares, cadena lateral sin carga

Hidrófilos, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

Propiedades de los Aminoácidos

Aminoácido Abreviatura PM

% prot

Grupo R No polar
Glicina
Gly
Alanina
Ala
Valina
Val
Leucina
Leu
Isoleucina
Ile
MetioninaMet

G
A
V
L
I
M

75
89
117
131
131
149

7.2
7.8
6.6
9.1
5.3
2.3

R aromático
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

F
Y
W

165
181
204

3.9
3.2
1.4

Phe
Tyr
Trp

Aminoácido Abreviatura PM
R polar sin carga
Serina
Ser
Prolina
Pro
Treonina
Thr
Cisteina
Cys
Asparagina
Asn
Glutamina
Gln

R carga positiva
Lisina
Lys
Histidina
His
Arginina
Arg
R carga negativa
Aspartato
Asp
Glutamato
Glu

S
P
T
C
N
Q

K
H
RD
E

% prot

105
115
119
121
132
146

6.8
5.2
5.9
1.9
4.3
4.2

146
155
174

5.9
2.3
5.1

133
147

5.3
6.3

Aminoácidos Esenciales y no Esenciales
Esenciales

No esenciales

•
•
•
•
•
•
•
•
•
•

•
•
•
•
•
•
•
•
•
•

Valina
Leucina
Isoleusina
Treonina
Metionina
Fenilalanina
Triptofano
Arginina *
Lisina **
Histidina *

* Esencial para los jovenes y todos los
animales en crecimiento
** Esencial paralos adultos

Glicina
Alanina
Serina
Cisteina
Tirosina
Ácido Aspartico
Ácido Glutamico
Asparragina
Glutamina
Prolina

Síntesis de moléculas nitrogenadas de
importancia
• Porfirinas (compuesto cíclico que atraen iones
metálicos) forma el grupo Hem que se encuentra en:
Hb, Mioglobina, Citocromos y la
Catalasa
• Creatina (gli y arg)
• Purina y Pirimidina (ácidos nucleicos)
• AgentesNeurotransmisores, como:
Dopamina, Norepinefrina, Adrenalina,
Serotonina
• Melamina

CADENAS LATERALES DE LOS AA
ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)

AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BÁSICOS (His, Arg, Lys)
ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)

AA RAROS
4-hidroxiprolina
d-hidroxilisina

AA NO PROTEICOS
Ac. g-aminobutírico
D-Ala, D-Glu

AA MODIFICADOS

AA NOPROTEICOS
D-Ala, D-Glu

OH

+
H3N-CH2-CH2-CH2-COOAc. g-aminobutírico
OH

4-OH prolina

(

)2

L-Homoserina
d-hidroxilisina

“Bioquímica” Mathews, van Holde
y Ahern. Addison Wesley 2002

L-Ornitina

MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE AA

• Fosforilación
• Carboxilación
• Hidroxilación
• Metilación
• Acetilación

(Voet)

DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS

(Mediador en alergias)...